Information

11.5: Översikt över aminosyrakatabolism och flera exempel - Biologi

11.5: Översikt över aminosyrakatabolism och flera exempel - Biologi



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

11.5: Översikt över aminosyrakatabolism och flera exempel

Störningar i aminosyrametabolismen

Tjugo aminosyror, inklusive nio som inte kan syntetiseras hos människor och måste erhållas genom mat, är involverade i ämnesomsättningen. Aminosyror är byggstenarna i proteiner, vissa fungerar också som eller syntetiseras till viktiga molekyler i kroppen som signalsubstanser, hormoner, pigment och syrebärande molekyler. Varje aminosyra bryts ytterligare ned till ammoniak, koldioxid och vatten. Störningar som påverkar metabolismen av aminosyror inkluderar fenylketonuri, tyrosinemi, homocystinuri, icke-ketotisk hyperglycinemi och lönnsirapsurinsjukdom. Dessa störningar är autosomalt recessiva och alla kan diagnostiseras genom att analysera aminosyrakoncentrationer i kroppsvätskor. (Lönnsirapsurinsjukdom har också produktion av organiska syror och diskuteras i avsnittet Organiska acidemier.)

Fenylketonuri (PKU) orsakas av minskad aktivitet av fenylalaninhydroxylas (PAH), ett enzym som omvandlar aminosyran fenylalanin till tyrosin, en föregångare till flera viktiga hormoner och hud-, hår- och ögonpigment. Minskad PAH-aktivitet resulterar i ackumulering av fenylalanin och en minskad mängd tyrosin och andra metaboliter. Ihållande höga nivåer av fenylalanin i blodet resulterar i sin tur i progressiv utvecklingsförsening, liten huvudomkrets, beteendestörningar och kramper. På grund av en minskad mängd av pigmentet melanin tenderar personer med PKU att ha ljusare egenskaper, såsom blont hår och blå ögon, än andra familjemedlemmar som inte har sjukdomen. Behandling med speciella sammansättningar och med livsmedel som är låga i fenylalanin och protein kan sänka fenylalaninnivåerna till normala och bibehålla normal intelligens. Men sällsynta fall av PKU som är ett resultat av försämrad metabolism av biopterin, en väsentlig kofaktor i fenylalaninhydroxylasreaktionen, kanske inte alltid svarar på behandlingen.

Klassisk (hepatorenal eller typ I) tyrosinemi orsakas av en brist på fumarylacetoacetathydrolas (FAH), det sista enzymet i tyrosinkatabolism. Funktioner hos klassisk tyrosinemi inkluderar svår leversjukdom, otillfredsställande viktökning, perifer nervsjukdom och njurfel. Cirka 40 procent av personer med sjukdomen utvecklar levercancer vid 5 års ålder om de inte behandlas. Behandling med 2-(2-nitro-4-trifluorometylbensoyl)-1,3-cyklohexandion (NTBC), en potent hämmare av den katabola vägen för tyrosin, förhindrar produktionen av toxiska metaboliter. Även om detta leder till förbättring av lever-, njur- och neurologiska symtom, kan förekomsten av levercancer inte förhindras. Levertransplantation kan krävas för allvarlig leversjukdom eller om cancer utvecklas. En godartad, övergående neonatal form av tyrosinemi, som svarar på proteinrestriktion och C-vitaminterapi, finns också.

Homocystinuri orsakas av en defekt i cystationin beta-syntas (eller β-syntas), ett enzym som deltar i metabolismen av metionin, vilket leder till en ansamling av homocystein. Symtomen inkluderar en uttalad rodnad i kinderna, en lång, tunn ram, linsluxation, kärlsjukdom och förtunning av benen (benskörhet). Intellektuell funktionsnedsättning och psykiatriska störningar kan också förekomma. Cirka 50 procent av personer med homocystinuri svarar på behandling med vitamin B6 (pyridoxin), och dessa individer tenderar att ha en bättre intellektuell prognos. Terapi med folsyra, betain (ett läkemedel som tar bort extra homocystein från kroppen), acetylsalicylsyra och dietrestriktioner av protein och metionin kan också vara till nytta.

Icke-ketotisk hyperglycinemi kännetecknas av kramper, låg muskeltonus, hicka, andning och allvarlig utvecklingsstörning. Det orsakas av förhöjda nivåer av signalsubstansen glycin i centrala nervsystemet, som i sin tur orsakas av en defekt i enzymsystemet som ansvarar för klyvning av aminosyran glycin. Läkemedel som blockerar verkan av glycin (t.ex. dextrometorfan), en lågproteindiet och glycinavlägsnande mediciner (t.ex. natriumbensoat) kan lindra symtomen, men det finns inget botemedel mot detta svåra tillstånd.


Nya framsteg i produktionen av aminosyrahärledda kemikalier med hjälp av Corynebacterium glutamicum

Grön kemikalieproduktion genom mikrobiella processer är avgörande för utvecklingen av ett hållbart samhälle under det tjugoförsta århundradet. Bland de viktiga industriella mikroorganismerna har den grampositiva bakterien Corynebacterium glutamicum använts för aminosyrafermentering, som är en av de största mikrobiellt baserade industrierna. Hittills har flera aminosyror, inklusive L-glutaminsyra, L-lysin och L-treonin, producerats av C. glutamicum. Förmågan att producera betydande mängder aminosyror har fått enorm uppmärksamhet eftersom aminosyrorna kan användas som en prekursor för att producera andra kemikalier med högt förädlingsvärde. Den senaste utvecklingen inom metabolisk ingenjörskonst och syntetisk biologi har möjliggjort förlängningen av metabola vägar från aminosyror. Denna översikt ger en översikt över de senaste framstegen i den mikrobiella produktionen av aminosyrahärledda biobaserade monomerer såsom 1,4-diaminobutan, 1,5-diaminopentan, glutarsyra, 5-aminolevulinsyra, L-pipekolsyra, 4-amino-1-butanol och 5-aminolevulinsyra, samt byggstenar för hälsoprodukter och läkemedel som ektoin, L-teanin och gamma-aminosmörsyra av metaboliskt manipulerad C. glutamicum.

Nyckelord: Aminosyror Corynebacterium glutamicum Metabolism Syntetisk biologi Kemikalier med mervärde.


11.5: Översikt över aminosyrakatabolism och flera exempel - Biologi

Arg har en roll att förbättra tarmhälsa. Ökad aktivitet av flera tarmens enzymer och förändrad sammansättning av tarmmikrobiotan

Den låga glukosomsättningshastigheten som rapporterats i fisk jämfört med andra djur (däggdjur och fåglar) överensstämmer med det faktum att proteiner spelar en stor roll i ATP-produktionen hos de flesta ektotermiska fiskar [67,71,72]. Detta stöds av den lägre kväveretentionen hos ektotermiska fiskar som karp (30 %) som matar dieter med ökat kolhydratinnehåll, jämfört med homeotermer som grisar (45 %) och kycklingar (50 %) [39]. AA:er oxideras inte bara för ATP-produktion, utan de används också för att syntetisera makromolekyler såsom proteiner i gälar eller andra organ, och för osmoreglering under fiskens havsvattenacklimatisering [73]. Osmotiska tryck hos teleostfiskar regleras på nästan konstanta nivåer. De icke-essentiella AA:erna verkar företrädesvis användas för osmoregulatoriska förslag, snarare än de tio AA:erna som anses vara väsentliga för fisken, nämligen arginin, histidin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan och valin [2]. Emellertid har AAs roll som oxidativa substrat i specifika vävnader till stor del försummats i tidigare studier som undersökte effekterna av miljösalthalt på AA-sammansättningen av fiskplasma och vävnader [74]. Några specifika aspekter av AA-metabolism i olika fiskvävnader diskuteras i följande avsnitt.

Förändringar i plasmanivåerna av AA vid olika tidsintervall efter utfodring har övervakats för flera arter, inklusive regnbåge [75], karp [76], tilapia [77] och havskatt [78]. Enzymet glutamatdehydrogenas visade måttliga aktiviteter i regnbåge och karperytrocyter, där glutamin var viktigare än glukos som ett oxidativt substrat [79]. Glutamat används för syntes av glutamin och glutation. Glutamin är avgörande för syntesen av puriner och pyrimidiner, medan glutation skyddar celler från oxidativ stress [1].

De metabola reaktionerna i levern påverkar i hög grad koncentrationen av de flesta AA i blod och tarm. Levern övervakar de absorberade dietära AA som kommer från portalblodet och har den viktiga rollen att kontrollera deras katabolism och frisättning till den allmänna cirkulationen. Mycket av de AA som tas upp av levern bryts snabbt ned [80]. En snabb katabolism av överskott av dietära AA observerades hos regnbåge genom att mäta en stor ökning av ammoniakutsöndringar inom fyra timmar efter utfodring av en proteinrik måltid [81]. När det gäller BCAA kan skelettmuskler vara viktigare för att initiera BCAA-nedbrytning än levern [71,82].

Under foderbrist verkar fisk använda kataboliska energibesparingsstrategier för att möta kaloribehov samtidigt som den minimerar vävnadsenergiförlust [83]. Det har föreslagits att vita muskelproteolys är källan till ökade plasmanivåer av fria AA som observerats under långvarig foderbrist, som normalt utgör den primära energikällan hos köttätande arter [54]. Dessutom kan AA:er tillföra glukos under perioder av långvarig svält via glukoneogenes. Hos flera fiskarter mobiliserar långvarig svält muskelprotein genom att öka nivåerna av fritt AA, vanligtvis alanin och glutamin, de mest frisatta AA:erna [36,53]. Ökningen av plasma-AA ökar deras metaboliska utnyttjande [54] och detta är tydligen fallet för de flesta icke-essentiella glukogena AA:er i teleostfisk [84].

AAs frisättning via proteolys av vita muskler har identifierats som en viktig bränslekälla för sockeye lax (Oncorhynchus nerka) under perioder av långvarig svält [36]. Emellertid, den totala plasma-AA i utsvulten sjöstör (Acipenser fulvescens) visade sig vara oförändrad under 45 dagars foderbrist [45]. Dessutom utsvulten öring (Salmo trutta) visade en signifikant ökning av totala plasma-AA-nivåer efter 15 dagars foderbrist [85]. Dessa olika svar i olika studier kan återspegla artspecifika metaboliska anpassningsstrategier som svar på foderbrist och/eller skillnader i kroppens energidepåer, såsom lipider och glykogen. I detta avseende Solea senegalensis kännetecknas av låga lipidlager, vilket stöder vikten av proteolys under långvarig foderbrist hos denna art [55]. De ökade nivåerna av plasmaglutamin, ornitin och arginin som observerats i ureotela fiskar som varit foderberövade i 21 dagar kan underlätta avgiftning av ammoniakproduktion efter AA-katabolism. Glutamin bildas av glutamat och ammoniak, och denna reaktion är en cellulär mekanism för ammoniakavgiftning hos fisk. Men för varje mol ammoniak som avgiftas, hydrolyseras två ekvivalenta mol ATP [86]. Högre plasmanivåer av serin, asparagin, glutamin, arginin och ornitin observerades hos fisk (S. senegalensis) som hade varit foderberövad i 21 dagar [87]. Detta kan antyda deras roll som viktiga kolkällor för glukoneogenes, vilket är i linje med den höga hastigheten av 14C-inkorporering från 14C-märkt serin och asparagin i glukos i isolerade hepatocyter från foderberövade O. mykiss. Dessutom kan glutamin, arginin och ornitin metaboliseras till glutamat, och deaminering av glutamat är en huvudväg för dess oxidation till CO2 eller för glukoneogenes i fisklevern [20].

Levern spelar en viktig roll för att kontrollera mobiliseringen av energireserver för överlevnad under svältperioden. I utfodrat tillstånd används svavel-AA för syntesen av taurin, vilket krävs för produktionen av gallsalter för att främja lipidnedbrytning och absorption. Men under svältförhållanden behövs inte metionin för att producera gallsalter och kan därför användas som en glukogent AA för att producera glukos som en möjlig energikälla för det centrala nervsystemet och röda blodkroppar [45,46]. Valin och isoleucin är glukogena, kataboliseras via TCA-cykeln och används för glukoneogenes (Figur 1). Dessutom oxideras glutamat och glutamin i stor utsträckning i levern på zebrafiskar och hybridrandig bas, med en mängd CO2 produktionen från glutamin är större än den från glutamat [11], medan havskatthepatocyter producerar fem gånger mer ammoniak från glutamin än från glutamat [88]. Ketogena AA omvandlas till acetyl-CoA eller ketonkroppar för att ge energi till vävnader som hjärnan och hjärtat under svält [47,89]. Analysen av stabila isotoper i olika vävnader har använts i stor utsträckning i ekologiska studier för att lära sig om näringsöverföring över ekosystemgränser och för att förstå trofiska samband och migrationen av djur (inklusive fisk) genom kostförändringar som sker under hela deras liv [9].

Den unga gulsvansbärnstenen (Seriola lalandi) utsattes för en isotopiskt jämviktad diet av δ 13 C och δ 15 N AA och proteiner i 60 dagar och efter denna period genomfördes två behandlingar [90]. För en behandling fortsatte fisken att utfodras och de i den andra gruppen berövades foder. Den föreningsspecifika isotopanalysen (CSIA) av AA från olika vävnader visade signifikanta skillnader mellan muskel- och leverproverna från kontrollgruppen och de som fick testdieten. CSIA för δ 15 N-värdena för lever-AA avslöjade de största förändringarna i förhållande till kosten för icke-essentiella AA:er, medan glycin och lysin förblev konstanta. Emellertid var metionin den mest berikade AA inom kontrollgruppen, jämfört med testdieten. Valin och isoleucin, båda essentiella AA:er, var starkt berikade i levern hos utsvulten fisk, ett tillstånd som härrör från antingen en hög utnyttjandegrad eller en otillräcklig kosttillgång. Anrikningsmönster observerades för alanin, aspartat och glutamat [90].

Laxfiskar möter perioder med lite eller inget foderintag av många anledningar, såsom låg fodertillgång under vinterförhållanden. Kolhydraters och proteiners roll som energikällor under perioder av kortvarig fasta (dagar till veckor) eller långvarig svält (månader) hos olika fiskarter är mindre tydlig [50,91,92]. I coho lax (Oncorhynchus kisutch), minskar leverglykogenet en vecka efter början av fastan, men återgår till en normal nivå efter ytterligare tre veckors foderbrist. Nettoproteinnedbrytning har observerats under långa perioder av foderbrist hos laxfiskar, men inte under den inledande fasen [50,91]. Juvenila laxfiskar är potentiellt känsligare för fasta än vuxna fiskar, även om det fortfarande finns likheter mellan de olika livsstadierna i proteinmetabolism under fasta [93]. Alanin används sannolikt som ett substrat för glykogen- och/eller glukosproduktion i levern [48,50], men kan också oxideras i levern och användas som en direkt energikälla [49]. I detta scenario har minskade nivåer av alanin i levern på fastande fiskar visats [93].

Vissa genetiska parametrar har beaktats i experiment som involverar matberövade och välnärda bärnstensfiskar, särskilt förändringar i leverleptin (LepA1 och LepA2) uttryck [90]. En ökning av leverleptinexpression har tidigare observerats under fasta/foderbegränsning, liknande ökningen som rapporterats hos atlantlax [94,95]. Aktiviteten hos enzymer involverade i lipidmetabolism (glukos-6-fosfatdehydrogenas och 3-hydroxiacyl-CoA-dehydrogenas) och glykolys (pyruvatkinas) verkade omvänt korrelerade till leverleptinuttryck i fisk som saknade föda. Den högsta aktiviteten av dessa enzymer registrerades samtidigt med lågt uttryck av leverleptin i välnärd fisk. Dessutom observerades inte sådana inbördes samband för enzymer involverade i AA-metabolism och glukoneogenes [69]. Levermetaboliska svar på ökade kolhydrater i kosten i både köttätande fisk och tilapia undersöktes också som ett försök att förstå orsakerna till den högre metaboliska användningen av kolhydrater hos allätande fisk än hos köttätande fisk [96,97]. Vissa studier visade att levern hos allätande fiskar svarar bra på metabolisk nivå på kolhydrater i kosten, i likhet med tidigare rapporter om juvenil tilapia och hybrid tilapia [98,99].

Biokemiska svar på kostnäringsämnen i tilapialever har tidigare undersökts [100-102]. Genexpressionsstudier visade ingen reglering vid mRNA-nivåer för metaboliska enzymer relaterade till glykolys och glukoneogenes, medan mRNA-nivåer för leverenzymer involverade i AA-katabolism var klart beroende av mängden proteinintag i kosten. Detta var inte ett förväntat resultat, eftersom ökade lipogena och minskade glukoneogena enzymaktiviteter observerades i tilapia som matade kolhydratrik kost [103]. Detta indikerar att enzymer i tilapialevern inte svarade på kostkolhydrater på transkriptionsnivå. Även om de första stegen av glukosutnyttjande via leverglukokinaset (gck gen) var klart högre i fiskar som utfodrats med högre kolhydratdieter, kräver den långsiktiga anpassningen av tilapia till kolhydrater inte en ihållande molekylär anpassning för glukosanvändning i levern hos denna fisk. Det är okänt hur levern hos köttätande fiskar reagerar på kolhydratintag i kosten.

Även om tarmen använder både Glu och Gln som energikällor, är tillgången på varje molekyl olika. Både kosten och arteriellt Gln-innehåll rekryteras till tarmceller, medan nästan allt Glu som används i tarmen kommer från lumen [104]. Glu är en icke-essentiell AA som existerar universellt i levande organismer. Det spelar olika roller i enterocyternas metabolism och fysiologi, antingen direkt, som en energikälla [56] eller excitatorisk neurotransmittor i det enteriska nervsystemet [105], eller genom omvandling till bioaktiva molekyler, såsom glutation [58]. Glu som tjänar som ett substrat för syntesen av glutation i tarmslemhinnan kommer från enteralt Glu snarare än arteriellt Glu, och 95% av Glut i kosten metaboliseras som en viktig energikälla av tarmcellerna hos smågrisar [59]. Även om Glu kan syntetiseras i kroppen, är denna metaboliska väg otillräcklig för att uppfylla kravet på tunntarmen hos smågrisarna för glutamat [106]. Dessa studier indikerar att användningen av Glu i kosten har en viktig roll i tarmhälsa och systemisk metabolism. Att undersöka denna roll kan vara till hjälp för att bättre förstå AA-metabolism i fiskens tarmar.

Dessutom, efter proteinhydrolys i tarmen, absorberas AA:erna och passerar längs portalsystemet till levern. Under deras passage över tarmväggen kan AA:er inkorporeras i tarmproteiner (konstitutiva eller sekretoriska) eller kataboliseras av vävnaden [68].Själva tarmen kan metabolisera stora mängder av vissa AA, såsom glutamat och aspartat. Faktum är att hos vissa djur har tarmens metabolism ett stort inflytande på hela kroppens AA-krav [56].

Förutom glukos kan ketonkroppar och möjligen både lipider och proteiner fungera som energikällor i hjärnan hos flera ryggradsdjur [107]. Astrocyter kan använda glutamin som energikälla och producera glutamin från glutamat (en signalsubstans som avlägsnas från synapspalten), såväl som från prekursorer, såsom glukos och fettsyror [42]. Syntesen och användningen av substrat som glutamin, ketonkroppar och laktat påverkas i hög grad av deras koncentrationer i cellerna och den extracellulära miljön [108,109]. Kolskeletten av glutamat metaboliseras huvudsakligen till CO2, laktat eller alanin, medan kvävet i glutamat används för syntes av andra AA såsom glutamin, prolin och arginin [57,59,110]. Glutamin har olika funktioner i cellulär metabolism, som att fungera som energibränsle och vara en föregångare för purin- och pyrimidinnukleotider, NAD+ och aminosocker [57,58].

Proteiner kan spela en viktig roll för att stimulera muskelarbete hos fisk, men deras exakta bidrag har ännu inte fastställts [111]. Utformningen av tillförlitliga metoder för att mäta substratflöden i fiskmuskler [112] har gjort det möjligt för forskare att börja undersöka hur fiskmuskler reagerar på vanliga miljöpåfrestningar. Vita muskler under stress tvingas producera laktat i högre hastigheter än vad som kan bearbetas av aeroba vävnader. Laktatackumuleringen minimeras dock eftersom bortskaffandet också stimuleras starkt. Öring har en mycket högre förmåga att metabolisera laktat under normoxiska förhållanden än under hypoxi eller intensiv simning. Den låga densiteten av monokarboxylattransportörer och bristen på uppreglering med träning förklarar fenomenet med laktatretention i vita muskler. Denna vävnad fungerar som ett nästan stängt system, där glykogenlager fungerar som en "energifjäder" som växlar mellan kraftutsläpp under simning och långsam tillbakadragande på plats från laktat under återhämtningen [111].

För att klara av exogent glukos kan öring helt undertrycka leverproduktionen och öka bortskaffandet av glukos. Utan dessa svar skulle glykemi öka fyra gånger snabbare och nå farliga nivåer. Därför är laxfiskarnas förmåga att reglera glukosnivåer mycket bättre än vad som för närvarande beskrivs i den befintliga litteraturen. Men kunskapen om användningen av proteiner eller AA som bränsle för muskelarbete hos fisk saknas fortfarande. Glutamat och glutamin är viktiga metaboliska bränslen för skelettmusklerna hos zebrafisk och hybridrandig bas [11]. Detta står i kontrast till däggdjursmuskler, där fettsyror och glukos är primära energisubstrat [39].

Lite är känt om användningen av proteiner som bränsle för muskelarbete hos fisk, även om bevis från sockeye lax (Oncorhynchus nerka) visar att proteiner blir den dominerande källan till bränsle mot slutet av migrationen när alla andra substrat når utarmning [36]. Vid denna tidpunkt rapporterade undersökningar också förändringar i AA- och proteinkoncentrationer, såväl som aktiviteten hos relaterade enzymer. AA-flöden har inte uppmätts i motionsfiskar och den enda direkta mätningen av proteinkatabolism under simning var kväveutsöndringen hos unga öringar med hög tillväxthastighet. Den höga tillväxthastigheten kan dock vara en destabiliserande faktor eftersom betydande förändringar i proteinsammansättningen i fiskvävnader inträffar under detta tillväxtstadium. En studie undersökte rollerna av glutamat, alanin och aspartat som glukoneogena prekursorer i vilande kelpbas [60], och ytterligare forskning mätte flödet av alla AA i vilande regnbåge [113]. Det är oklart om de höga nivåerna av proteinkatabolism som observerats hos migrerande lax och unga öringar är typiska för aktiva muskler eller om de bara förekommer under exceptionella omständigheter med extrem träning eller snabb tillväxt [114].

Den intramuskulära metabolismen av ektotermer har fått lite uppmärksamhet, men utformningen av tillförlitliga metoder för att mäta substratflöden hos fisk har gjort det möjligt för forskare att börja undersöka hur fiskmuskler reagerar på vanliga påfrestningar [112]. Till exempel, mudskipper (Periophthalmodon schlosseri) är ganska aktiv och nivåerna av totala fria AA ökade signifikant i skelettmuskulatur och plasma, medan alaninnivåerna ökade tre gånger i muskeln, fyra gånger i levern och två gånger i plasma [61]. Från dessa resultat drog författarna slutsatsen att P. schlosseri var i stånd att delvis nedbryta vissa AA för att stödja verksamhet på land på grund av dess livsförmåga till havs och på land. Toleransen av P. schlosseri till miljömässig ammoniak är mycket högre än någon annan fisk på grund av dess förmåga att aktivt utsöndra NH4 + och dess låga hudpermeabilitet för NH4 + , vilket förhindrar tillbakadiffusion [115]. I detta sammanhang överförs aminogrupperna i dessa AA direkt eller indirekt till pyruvat för att bilda alanin. Kolkedjorna matas in i TCA-cykeln och oxideras delvis till malat, vilket skulle kunna fylla på pyruvat genom äppelenzymets funktion. Detta gynnsamma ATP-utbyte från partiell AA-katabolism åtföljs inte av en nettofrisättning av ammoniak [114]. Mudskippers kan vara mycket aktiva på land. Således kan ureabildning, som är energiskt dyr, inte vara en lämplig strategi. Genom att utsätta mudskippers för markförhållanden, i konstant mörker för att minimera fysisk aktivitet, minskade forskarna graden av proteolys och AA-katabolism som svar på exponering från luften [116]. Däremot observerades ökade koncentrationer av alanin, BCAA och totalt fria AA i vävnaderna hos P. schlosseri exponerades för markförhållanden i 24 timmar [117].

Proteiner är en av de primära källorna till metabolisk energi hos köttätande fiskar. Den huvudsakliga lagringsvävnaden för användbart protein är vita muskler. AA frigörs genom proteolys kan oxideras antingen som energi eller omvandlas till andra användbara former via anabola vägar, som noterats tidigare [11,14]. Innan AA kan oxideras genom TCA-cykeln måste aminogruppen avlägsnas genom antingen transaminering eller deaminering. Ammoniak produceras inte under transaminering, men deaminering producerar antingen NH3, som spontant tar upp H+ för att bilda NH4 + [118]. Vissa AA (t.ex. arginin, glutamin, histidin och prolin) kan omvandlas till glutamat, som kan genomgå deaminering av glutamatdehydrogenas, vilket producerar NH4 + och a-ketoglutarat. Den senare matas in i TCA-cykeln. Glutamat kan också genomgå transaminering med pyruvat, katalyserad av alaninaminotransferas, vilket producerar α-ketoglutarat utan att frigöra ammoniak. Kontinuerlig glutamat-pyruvattransaminering skulle underlätta oxidationen av kolkedjorna i vissa AA. Under normala omständigheter oxideras kolkedjan i en AA fullständigt till CO2 genom TCA-cykeln och elektrontransportkedjan, vilket producerar ATP och/eller dess motsvarighet [119]. Detta skulle orsaka en minskning av effektiviteten av ATP-produktionen eftersom inte alla AA skulle oxideras helt, vilket gör att vissa AA kan användas som energikällor, samtidigt som ammoniakackumulering minimeras. I fisk utgör alanin 20 till 30 % av den totala AA-poolen [119]. De flesta av de fria AA:erna kunde omvandlas till alanin och den övergripande kvantitativa energin skulle tyckas vara ganska gynnsam. Nettoomvandlingen av glutamat till alanin skulle ge 20 mol ATP per mol bildad alanin om det resulterande α-ketoglutaratet fullständigt oxideras till CO2. Detta gynnsamma ATP-utbyte från AA-katabolism åtföljs av en direkt frisättning av ammoniak till livsmiljön.

Alanin är ett viktigt substrat för leverglukoneogenes och är en av de huvudsakliga AA som frisätts av skelettmuskeln [1]. Det är också en viktig energikälla för fisk. Effekten av att lägga till alanin i kosten är dock kontroversiell, eftersom alanin i kosten till stor del utvinns av splanchnic sängen. Dessutom påverkar inte β-alanintillskott tillväxten av japansk flundra (Paralichthys olivaceus) [120].

Skelettmuskulaturen spelar en viktig roll för att initiera BCAA-nedbrytning via transaminering. Det finns rapporter om att muskelvävnader hos guldfisk [121] och öring [122] har högre aktivitet av BCAA-transaminaser än däggdjursmuskler, vilket indikerar en hög kapacitet för leucinkatabolism i fiskmuskler. Hos öring är graden av leucinkatabolism högre under intensiv simning än vid vila [40]. Den kvantitativa betydelsen av leucinoxidation av fiskmuskler beror huvudsakligen på användningen av protein som en endogen energikälla, eftersom blodleucin inte bidrar nämnvärt till total CO2 produktion. Detta betyder att andra substrat (t.ex. glutamat, glutamin, alanin och aspartat) huvudsakligen bidrar till ATP-produktion under träning hos fisk. Oxidationen av alanin sker i muskeln, njurarna och levern via glutamat-pyruvattransaminas. Alanintransporten in i cellerna är under hormonkontroll under stressiga förhållanden. Därigenom frisätts alanin aktivt i höga hastigheter av alla studerade muskeltyper, vilket säkerställer dess tillförsel till levern och njurarna och denna AA kan vara en viktig slutprodukt av muskelmetabolism [40].

Viktiga aminosyror som energikällor

Effekterna av syntetiskt metionin och lysin på djurens tillväxt och foderomvandling är så imponerande att användningen av dessa två AA som fodertillsatser över hela världen överstiger 700 000 ton per år [123,124]. Lys har en speciell roll i ämnesomsättningen, eftersom Lys och Leu uteslutande är ketogena AA som bryts ner till acetyl-CoA, som oxideras till CO2 via i TCA-cykeln. Till skillnad från Lys är Met en glukogent AA som producerar glukos som energikälla. Under metioninbegränsande förhållanden minskar överskott av grenkedjiga AA:er metioninoxidation, möjligen på grund av kompetitiv hämning av de grenkedjiga ketosyrorna. Genom bildandet av S-adenosylmetionin (en donator av metylgrupp) spelar metionin en nyckelroll i enkolsmetabolism [45,46].

Transamineringen av icke-essentiella AA, såsom alanin och aspartat, visade sig vara viktig för ATP-produktion i fisk i tidiga undersökningar [71]. Alanin kan stimulera matningssvaret hos vissa fiskar [125] och bär kväve för AA-metabolism mellan organen [36]. Nyligen antydde en studie en möjlig roll för hormonerna STC1 (en stanniocalcinhomolog) och PTHrP (bisköldkörtelhormonrelaterat protein) i teleostfisk för att skydda leverglykogenreserverna under stressiga situationer [126]. Strategin kan innefatta produktion av glukos via BCAA, alanin, glutamin och glutamat och deras mobilisering från muskeln till levern. Alanin är en grundläggande AA som ger energi till det centrala nervsystemet under svältperioden genom konstant translokation från muskelvävnaderna genom blodsystemet till levern. Men under icke-stressande förhållanden kommer den huvudsakliga energikällan huvudsakligen från glutamat och glutamin [11].

Glycin deltar i glukoneogenes, svavel AA-metabolism, enkolsmetabolism och fettsmältning [127]. Det stimulerar också foderintaget hos många fiskar [125]. Hos stör uppstår ökade nivåer av glycin och en minskning av glukogena AA som svar på foderbrist. Glycin representerar nästan 30 % av kollagenet, det huvudsakliga strukturella proteinet i bindväv, såsom senor, hud och ligament [128]. Dessutom kan glycin reserveras för syntesen av kreatin och därmed genereringen av kreatinfosfat, en högenergimolekyl som används som en energikälla för att övervinna extrema förhållanden, som att fly från rovdjur [129]. I detta avseende spelar glycin en viktig roll i energiomsättningen under perioder av foderbrist och för aktiviteter som kräver snabb användning av stora mängder energi.

Arginin klassificeras som en väsentlig AA hos unga djur, inklusive unga fiskar, och är nödvändigt för optimal tillväxt [2]. Arginin spelar olika fysiologiska roller i djurceller, som att fungera som en komponent av proteiner, ett oxidativt energisubstrat, en stimulator för hormonutsöndring (t.ex. tillväxthormon, insulin, glukagon) och en prekursor för polyamin och kväveoxid (NO), vilket är avgörande för vasodilatation och immunsvar [130]. Hos de flesta däggdjur (t.ex. människor, grisar och råttor) är tunntarmen platsen för endogen syntes av citrullin och arginin från glutamin, glutamat och prolin [21]. Dock har endogen syntes av arginin inte visats i de flesta teleostfiskar [131]. I däggdjurslever kataboliseras arginin i huvudsak av arginas via ureacykeln [21]. Laxfiskarnas embryon verkar ha en funktionell ureacykel för ammoniakavgiftning, eftersom forskare observerade relativt högre aktivitet hos fem ureacykelenzymer. Denna situation är helt annorlunda än vuxna fiskar. Arginas är allestädes närvarande i fiskvävnader, med den högsta aktiviteten i levern och njurarna [132]. Kostbehovet för arginin mellan olika fiskarter kan skilja sig åt på grund av skillnader i metabolisk och enzymatisk effektivitet [131]. Tidigare tillväxtstudier tydde på att fiskargininbehovet kan variera från 4 till 6 % av kostens protein. Lax har det högsta behovet (cirka 6 % av kostens protein), medan detta antal varierar från 4 till 5 % hos andra arter [2]. Arginin är en näringsmässigt väsentlig AA för fisk, inte bara som en prekursor för proteinsyntes, utan också för dess metaboliska roll i produktionen av olika metaboliter, inklusive kväveoxid (NO), polyaminer, urea, prolin och glutamat [130,133].

För att förbättra kunskapen om användningen av AA som en viktig energikälla i fisk är det viktigt att förstå biotillgängligheten för varje dietär AA som ska absorberas och behållas. Den uppskattade biotillgängligheten av AA kan indirekt bestämmas av smältbarheten av kostproteiner. Men i vattenlevande organismer är urlakning av vattenlösliga näringsämnen från både foder och avföring alltid en faktor som bidrar till felaktigheter när man bestämmer mängden tillgängliga AA som faktiskt absorberas. Förutom de AA som behålls för anabola processer (dvs proteinavsättning under tillväxt), finns det också ett behov av att bestämma de mängder som krävs för att möta kraven på metaboliska processer. Därför kan mängderna av dietära AA som kommer in i portalcirkulationen inte bestämmas exakt. Det är viktigt att skilja de AA som används i metaboliska processer (t.ex. ATP-produktion) från de som behålls av fisk under svältförhållanden. Uppenbarligen behövs mer forskning om metabolismen av AA hos simfiskar för att lösa detta spännande problem. Muskulär prestation beror i hög grad på tillräcklig tillgång på metabola bränslen och avfallshantering av slutprodukter. Därför är det nödvändigt att veta hur metabolitflöden regleras för att förstå strategierna för att fiskar överlever, växer och utvecklas. ATP som används för sammandragning kan genereras genom olika vägar för energimetabolism som kataboliserar kolhydrater, lipider eller proteiner. Det kan föreslås att under både utfodrade och matberövade förhållanden är AA viktiga metaboliska bränslen för tarmen, levern, skelettmuskulaturen, njurarna och möjligen andra vävnader.

    1. Wu G (2013) Aminosyror: Biokemi och nutrition. Boca Raton.
    2. Wilson RP (2002) Aminosyror och proteiner. San Diego, Kalifornien: Elsevier 144-179.
    3. Kaushik SJ, Seiliez I (2010) Protein- och aminosyranäring och metabolism i fisk: nuvarande kunskap och framtida behov. Aquac Res 41: 322-332.
    4. Kim JD, Lall SP (2000) Aminosyrasammansättning av helkroppsvävnad från atlantisk hälleflundra (hippoglossus hippoglossus), gulsvansflundra (pleuronectes ferruginea) och japansk flundra (paralichthys olivaceus). Vattenbruk 187: 367-373.
    5. Bowen SH (1987) Dietary protein requirements of fishes – A reassesment. Kan J Fisher Aquatic Sci 44: 1995-2001.
    6. Cowey CB (1994) Aminosyrabehov hos fisk – en kritisk bedömning av nuvärden. Vattenbruk 124: 1-11.
    7. Matthews JC (2000) Aminosyra- och peptidtransportsystem. Wallingford, Storbritannien: CAB International 3-23.
    8. Jürss K, Bastrop R (1995) Aminosyrametabolism i fisk. Fiskars biokemi och molekylärbiologi 4: 159-189.
    9. Karasov WH, Martinez del Rio C (2007) Fysiologisk ekologi: Hur djur bearbetar energi, näringsämnen och gifter. Princeton, NJ: Princeton University Press.
    10. Rossi A, Cazenave J, Bacchetta C, Campana M, Parma MJ (2015) Fysiologiska och metaboliska justeringar av Hoplosternum littorale (Teleostei, Callichthyidae) under svält. Ecol Indic 56: 161-170.
    11. Jia S, Li X, Zheng S, Wu G (2017) Aminosyror är viktiga energisubstrat för vävnader av hybridrandig bas och zebrafisk. Aminosyror 49: 2053-2063. [korsref]
    12. Perdigoto R, Rodrigues TB, Furtado AL, Porto A, Geraldes C, et al. (2003) Integration av [U-13C] glukos och H2O för kvantifiering av hepatisk glukosproduktion och glukoneogenes. NMR Biomed 16: 189-198.
    13. Coelho M, Nunes PM, Mendes V, Manadas B, Heerschap A, et al. (2015) Effekt av global ATGL knockout på murin fasteglukoskinetik. J Diabet Res 2015: 542029. [crossref]
    14. Wu G (2009) Aminosyror: Metabolism, funktioner och näring. Aminosyror 37: 1-17. [korsref]
    15. Fickeisen DH, Brown Jr GW (1977) D-aminosyraoxidas i olika fiskar. Fisk Biol 10: 457-465.
    16. Deng J, Zhang X, Tao L, Bi B, Kong L, et al. (2011) D-lysin kan effektivt användas för tillväxt av vanlig karp (Cyprinus carpio). Aquac Nutr 17: 467-475.
    17. Samsonova MV, Lapteva TI, Yu BF (2005) Aminotransferaser i tidig utveckling av laxfisk. Ryska J Dev Biol 36: 70-74.
    18. Jiang J, Feng L, Tang L, Liu Y, Jiang W, et al. (2015) Tillväxthastighet, kroppssammansättning, matsmältningsenzymer och transaminasaktivitet och plasmaammoniakkoncentration av Jiankarp med olika vikt (Cyprunus carpio var. Jian). Anim Nutr 1: 373-377.
    19. Lee JK, Cho SH, Park SU, Kim KD, Lee SM (2003) Kostproteinbehov för ung piggvar (Scophthalmus maximus L.). Aquac Nutr 9: 283-286.
    20. Ballantyne JS (2001) Aminosyrametabolism. Fish Physiol 19: 77-107.
    21. Wu G (2014) Kostbehov av syntetiserbara aminosyror av djur: ett paradigmskifte i proteinnäring. J Anim Sci Biotechnol 5: 34.
    22. Li P, Wu G (2020) Sammansättning av aminosyror och relaterade kvävehaltiga näringsämnen i foder för djurfoder. Aminosyror 52: 523-542.
    23. Jobling M (1983) En kort översikt och kritik av metodik som används i fisktillväxt och näringsstudier. J Fish Biol 23: 685-703.
    24. Hart, Paul JB (2002) Handbook of fish biology and fisheries. New York, NY: Blackwell.
    25. Cowey CB, Walton MJ (1988) Studier av regnbågsöringens upptag av ( 14 C) aminosyror härrörande från både dietprotein ( 14 C) och dietära ( 14 C) aminosyror, Salmo gairdneri Richardson. J Fish Biol 33: 293-305.
    26. Van de Pol I, Flik G, Gorissen M (2017) Jämförande fysiologi av energimetabolism: Fiske efter endokrina signaler i den tidiga ryggradspoolen. Främre endokrinol 8:36. [korsref]
    27. Li XY, Wu G (2019) Oxidation av energisubstrat i vävnader av Largemouth bas (Micropterus salmoides). J Anima Sci 97: 68-69. Q, He WL, Hu SD, Wu G (2019) Sammansättning av polyaminer och aminosyror i växtbaserade livsmedel för mänsklig konsumtion. Aminosyror51: 1153-1165. [korsref]
    28. Li XL, Rezaei R, Li P, Wu G (2011) Sammansättning av aminosyror i foderingredienser för djurfoder. Aminosyror 40: 1159-1168. [korsref]
    29. Li XL, Zheng SX, Wu G (2020) Näring och metabolism av glutamat och glutamin i fisk. Aminosyror 52: 671-691. [korsref]
    30. Latshaw JD, Bishop BL (2001) Uppskattning av kroppsvikt och kroppssammansättning av kycklingar genom att använda icke-invasiva mätningar. Poult Sci 80: 868-873. [korsref]
    31. Ramseyer LJ (2002) Förutsäga kvävehalten för hel fisk från fiskens våtvikt med hjälp av regressionsanalys. North Am J Aquac 64: 195-204.
    32. Falco F, Barra M, Cammarata M, Cuttitta A, Jia S, et al. (2016) Aminosyrasammansättning i ögon från zebrafisk (Danio rerio) och sardin (Sardina pilchardus) i larvstadiet. SpringerPlus 5: 519.
    33. Cho CY, Kaushik SJ (1990) Näringsenergi hos fisk: energi- och proteinutnyttjande i regnbåge (Salmo gairdneri). World Rev Nutr Dietet 61: 132-172. [korsref]
    34. Cho CY, Bureau DP (2001) En genomgång av dietformuleringsstrategier och utfodringssystem för att minska utsöndrings- och foderavfall i vattenbruk. Aquac Res 32: 349-360.
    35. Mommsen TP, French CJ, Hochachka PW (1980) Platser och mönster för protein- och aminosyraanvändning under laxens lekmigrering. Can J Zool 58: 1785-1799.
    36. Hemre GI, Mommsen TP, Krogdahl A (2002) Carbohydrates in fish nutrition: Effects on growth, glucose metabolism and hepatic enzymes. Aquac Nutr 8: 175-194.
    37. Miao S, Nie Q, Miao H, Zhang W, Mai K (2016) Effekter av kolhydrat-till-lipidförhållandet i kosten på tillväxtprestanda och foderutnyttjande av ung piggvar (Scophthalmus maximus). J Ocean Univ Kina 15: 660-666.
    38. Wu G (2018) Principer för djurfoder. Boca Raton, FL: CRC Press.
    39. Van den Thillart G (1986) Energimetabolism hos simöring (Salmo gairdneri). Oxidationshastigheter av palmitat, glukos, laktat, alanin, leucin och glutamat. J Comp Physiol B 156: 511-520.
    40. Tacon AGJ, Cowey CB (1985) Fiskenergi. Dordrecht: Springer 155-183.
    41. McKenna MC, Dienel GJ, Sonnewald U, Waagepetersen HS, et al. (2012) Grundläggande neurokemi. San Diego, CA: Academic Press 200-231.
    42. Rønnestad I, Thorsen A, Finn RN (1999) Fisklarvernäring: Nyligen framsteg inom aminosyrametabolism. Vattenbruk 177: 201-216.
    43. Van Waarde A (1983) Aerob och anaerob ammoniakproduktion av fisk. Comp Biochem Physiol B 74: 675-684.
    44. Gillis TE, Ballantyne JS (1996) Effekterna av svält på plasmafria aminosyror och glukoskoncentrationer i sjöstör, Acipenser fulvescens. J Fish Biol 49: 1306-1316.
    45. Hassel B (2001) Pyruvatkarboxylering i neuroner. J Neurosci Res 66: 755-762. [korsref]
    46. Robinson AM, Williamson DH (1980) Fysiologiska roller av ketonkroppar som substrat och signaler i däggdjursvävnader. Physiol Rev 60: 143-187. [korsref]
    47. Canals P, Gallardo MA, Blasco J, Sanchez J (1992) Upptag och metabolism av L-alanin av nyligen isolerade öring (Salmo trutta) hepatocyter – effekten av fasta. J Exp Biol 169: 37-52.
    48. Pereira C, Vijayan MM, Moon TW (1995) In vitro hepatocytmetabolism av alanin och glukos och svaret på insulin i utfodrade och fastande regnbåge. J Exp Zool 271: 425-431.
    49. Sheridan MA, Mommsen TP (1991) Effekter av näringstillstånd på in vivo lipid- och kolhydratmetabolism av coho lax, Oncorhynchus kisutch. Gen Comp Endocrinol 81: 473-483. [korsref]
    50. Lansard MS, Panserat E, Plagnes J, Seilez I, Skiba Cassy S (2010) Integration av insulin- och aminosyrasignaler som reglerar levermetabolismrelaterat genuttryck i regnbåge: TORs roll. Aminosyror 39: 801-810. [korsref]
    51. Lansard MS, Panserat E, Plagnes J, Dias K, Sieliez I, et al. (2011) L-leucin, L-metionin och L-lysin är involverade i regleringen av intermediär metabolism-relaterat genuttryck i regnbågs-hepatocyter. J Nutr 141: 75-80. [korsref]
    52. Moon TW (2011) Metaboliska reserver och enzymaktiviteter med matbrist hos omogna amerikanska ål, Anguilla rostrata (LeSueur). Can J Zool 61: 802-811.
    53. Sánchez-Muros MJ, Garcı́a-Rejón L, Garcı́a-Salguero L, de la Higuera M, Lupianez JA (1998) Långsiktiga näringseffekter på den primära lever- och njurmetabolismen hos regnbåge. Adaptivt svar på svält och en proteinrik, kolhydratfri diet på glutamatdehydrogenas och alaninaminotransferaskinetik. Biochem Cell Biol 30: 55-63. [korsref]
    54. Dias J, Rueda-Jasso R, Panserat S, Conceição LEC, Gomes EF, et al. (2004) Effekt av dietära kolhydrater till lipidförhållanden på tillväxt, lipiddeposition och metaboliska leverenzymer i juvenil senegaltunga (Solea senegalensis). Aquac Res 35: 1122-1130.
    55. Burrin DG, Stoll B (2009) Metaboliskt öde och funktion av kostglutamat i tarmen. Am J Clin Nutr 90: 850-856. [korsref]
    56. Blachier F, Boutry C, Bos C, Tomé D (2009) Metabolism och funktioner av L-glutamat i epitelcellerna i tunn- och tjocktarmen. Am J Clin Nutr 90: 814-821. [korsref]
    57. Newsholme P, Procopio J, Lima MMR, Pithon-Curi TC, et al. (2003) Glutamin och glutamat - deras centrala roll i cellmetabolism och funktion. Cell Biochem Funct 21: 1-9.
    58. Reeds PJ, Burrin DG, Stoll B, Jahoor F (2000) Intestinal glutamatmetabolism. J Nutr 130: 978-982. [korsref]
    59. Bever K, Chenoweth M, Dunn A (1981) Aminosyraglukoneogenes och glukosomsättning i kelpbas (Paralabrax sp). Am J Physiol 240: 246-252. [korsref]
    60. Ip YK, Lem CB, Chew SF, Wilson JM, Randall DJ (2001) Partiell aminosyrakatabolism som leder till bildandet av alanin i Periophthalmodon schlosseri (muddskipper): en strategi som underlättar användningen av aminosyror som energikälla under rörelseaktivitet på mark. J Exp Biol 204: 1615-1624. [korsref]
    61. Andersen SM, Waagbø R, Espe M (2016) Funktionella aminosyror i fiskens hälsa och välfärd. Front Biosci 8: 143-169. [korsref]
    62. Navarro I, Gutiérrez J (1995) Fasta och svält. Fiskars biokemi och molekylärbiologi 4: 393-434.
    63. Metón I, Fernández F, Baanante V (2003) Kort- och långtidseffekter av återmatning på viktiga enzymaktiviteter vid glykolys-glukoneogenes i levern hos guldbraxen. Vattenbruk 225: 99-107.
    64. Figueiredo-Garutti ML, Navarro I, Capilla E, Souza R, Mouraes G, et al. (2002) Metaboliska förändringar i Brycoon cephalus (Teleostei, Characidae) under eftermatning och fasta. Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol 132: 467-476. [korsref]
    65. Furné M, Morales AE, Trenzado CE, García-Gallego M, Carmen Hidalgo M, et al. (2012) De metaboliska effekterna av långvarig svält och återutfodring hos stör och regnbåge. J Comp Physiol 182: 63-76. [korsref]
    66. Polakof S, Panserat S, Soengas J, Moon T (2012) Glukosmetabolism i fisk: En recension. J Comp Physiol B 182: 1015-1045. [korsref]
    67. Bequette BJ (2003) Aminosyrametabolism hos djur: en översikt. Aminosyror i djurfoder 2: 103-124.
    68. Jørgensen EH, Martinsen M, Strøm V, Hansen KER, Ravuri CS, et al. (2013) Långtidsfasta i den anadroma rödingen är associerad med nedreglering av metabolisk enzymaktivitet och uppreglering av leptin A1 och SOCS-uttryck i levern. J Exp Biol 216: 3222-3230. [korsref]
    69. Liang X, Wang J, Xue M, Gong G, Dong Y, et al. (2017) Glukoneogenes under svält- och återfödningsfas påverkas av tidigare kolhydratnivåer i kosten och en glukosstimuli under tidigt liv hos sibirisk stör (Acipenser baerii). Anim Nutr 3: 284-294.
    70. Walton MJ, Cowey CB (1982) Aspekter av intermediär metabolism i laxfisk. Comp Biochem Physiol B 73: 59-79.
    71. Garin D, Rombaut A, Fréminet A (1987) Bestämning av glukosomsättning i havsabborre Dicentrarchus labrax. Jämförande aspekter av glukosutnyttjande. Comp Biochem Physiol B 87: 981-988. [korsref]
    72. Yancey PH (2001) Fiskfysiologi. Kväveutsöndring 20: 309-341.
    73. Banerjee B, Gitalee B, Nirmalendu S (2014) Inverkan av miljöhypertonicitet på induktionen av ureogenes och aminosyrametabolism i luftandande promenader av havskatt (Clarias batrachus, Bloch). Indian J Exp Biol 52: 728-738. [korsref]
    74. Rolland M, Feekings JP, Dalsgaard J, Holm J, Skov P (2016) Modellering av effekterna av kostens metioninnivå och form på postprandial plasma essentiella aminosyraprofiler i regnbåge (Oncorhynchus mykiss). Aquac Nutr 22: 1185-1201.
    75. Plakas SM, Katayama T, Tanaka Y, Deshimaru O (1980) Förändringar i nivåerna av cirkulerande plasmafria aminosyror hos karp (Cyprinus carpio) efter att ha matat en protein- och en aminosyradiet av liknande sammansättning. Vattenbruk 21: 307-322.
    76. Yamada S, Tanaka Y, Katayama T, Sameshima M, Simpson KL (1982) Plasmaaminosyraförändringar i Tilapia nilotica matades med kasein och en motsvarande fri aminosyradiet. Bull Jpn Soc Sci Fish 48: 1783-1787.
    77. Wilson RP, Gatlin DM, Poe WE (1985) Postprandiala förändringar i serumaminosyror i dieter som utfodras av kanalmalar som innehåller olika nivåer av protein och energi. Vattenbruk 49: 101-110.
    78. Ferguson RA, Storey KB (1991) Glykolytiska och associerade enzymer av regnbåge (Oncorhynchus mykiss) röda blodkroppar: studier in vitro och in vivo. J Exp Biol 155: 469-485.
    79. Bae JY, Ok IH, Lee S, Hung SS, Min TS, et al. (2011) Omvärdering av metioninbehovet i kosten genom plasmakoncentrationer av metionin och ammoniak i kirurgiskt modifierad regnbåge, Oncorhynchus mykiss. J Appl Ichthyol 27: 887-891.
    80. Brett JR, Zala CA (1975) Dagligt mönster för utsöndring och konsumtion av sockeye lax under kontrollerade förhållanden. J Fish Res Board Can 33: 2479-2486.
    81. Walton MJ, Wilson R (1986) Postprandiala förändringar i plasma- och leverfria aminosyror hos regnbåge som matats med kompletta dieter som innehåller kasein. Vattenbruk 51: 105-115.
    82. Costas B, Aragao C, Jarabo IR, Chacoff LV, Arjona FJ, et al. (2011) Foderbrist hos senegalesiska tunga (Solea senegalensis Kauo, 1858) unga: Effekter på blodplasmametaboliter och nivåer av fria aminosyror. Fish Physiol Biochem 37: 495-504. [korsref]
    83. Suarez RK, Mommsen TP (1986) Gluconeogenesis in teleost fishes. Can J Zool 65: 1869-1882.
    84. Navarro I, Blasco J, Baños N, Gutiérrez J (1997) Effekter av fasta och plasmaaminosyranivåer hos öring. Fish Physiol Biochem 16: 303-309.
    85. Randall DJ, Tsui TKN (2002) Ammoniaktoxicitet hos fisk. Mar Pollut Bull 45: 17-23.
    86. French CJ, Mommsen TP, Hochachka PW (1981) Aminosyraanvändning i isolerade hepatocyter från regnbåge. Eur J Biochem 113: 311-317. [korsref]
    87. Legate NJ, Bonen A, Moon TW (2001) Glukostolerans och perifert glukosutnyttjande hos regnbåge (Oncorhynchus mykiss), amerikansk ål (Anguilla rostrata) och svart tjurhatt (Ameiurus melas). Gen Comp Endocrinol 122: 48-59. [korsref]
    88. Kopio RR, Murray DM, Story DL, Brunengraber H (1984) Shuntvägen för mevalonatmetabolism i den isolerade perfuserade råttnjuren. J Biol Chem 259: 372-377. [korsref]
    89. Barreto-Curiel F, Focken U, D'Abramo LR, Viana MT (2017) Metabolism of Seriola lalandi under svält som avslöjats av fettsyraanalys och föreningsspecifik analys av stabila isotoper inom aminosyror. PloS One 12: 0170124. [crossref]
    90. Navarro I, Gutierrez J, Planas J (1992) Förändringar i plasmaglukagon, insulin och vävnadsmetaboliter associerade med förlängd fasta hos öring (Salmo trutta fario) under två olika årstider. Comp Biochem Physiol Comp Physiol 102: 401-407. [korsref]
    91. Pottinger TG, Rand-Weaver M, Sumpter JP (2003) Övervintringsfasta och återmatning hos regnbåge: plasmatillväxthormon och kortisolnivåer i relation till energimobilisering. Comp Biochem Physiol B biochem Mol Biol 136: 403-417. [korsref]
    92. Kullgren A, Samuelsson LM, Larsson DGJ, Björnsson BT, Bergman EJ (2010) A metabolomics approach to elucidate effects of food deprivation in juvenile rainbow trout (Oncorhynchus mykiss). Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol 299: 1440-1448. [korsref]
    93. Rønnestad I, Nilsen TO, Murashita K, Angotzi AR, Gamst Mohn AG, et al. (2010) Leptin- och leptinreceptorgener i atlantlax: Kloning, fylogeni, vävnadsfördelning och uttryck korrelerade till långtidsmatningsstatus. Gen Comp Endocrinol 168: 55-70. [korsref]
    94. Trombley S., Schmitz M (2013) Leptin i fisk: Möjlig roll i könsmognad hos atlantlaxhanar. Fish Physiol Biochem 39: 103-106. [korsref]
    95. Boonanuntanasarn S, Kumkhong S, Yoohat K, Plagnes-Juan E, Burel C, et al. (2018) Molekylära svar från Nile tilapia (Oreochromis niloticus) på olika nivåer av kostkolhydrater. Vattenbruk 482: 117-123.
    96. Kamalam BJ, Medal F, Panserat S (2017) Användningen av kostkolhydrater i odlade fiskar: nya insikter om påverkande faktorer, biologiska begränsningar och framtida strategier. Vattenbruk 467: 3-27.
    97. Wang Y, Liu YJ, Tian LX, Du ZY, Wang JT, et al. (2005) Effekter av kostens kolhydratnivå på tillväxt och kroppssammansättning av juvenil tilapia, Oreochromis niloticus×O. aureus. Aquac Res 36: 1408-1413.
    98. Azaza MS, Khiari N, Dhraief MN, Aloui, N, Kraiem MM, et al. (2015). Tillväxtprestanda, index för oxidativ stress och aktivitet av metaboliska enzymer i leverns kolhydrater hos juvenil niltilapia, Oreochromis niloticus L., som svar på förhållandet mellan stärkelse och protein i kosten. Aquac Res 46: 14-27.
    99. Gaye-Siessegger J, Focken U, Becker K (2006) Effekt av protein/kolhydratförhållande i kosten på aktiviteter av leverenzymer involverade i aminosyrametabolismen av Nile tilapia, Oreochromis niloticus (L.). Fish Physiol Biochem 32: 275-282.
    100. Chen MY, Ye JD, Yang W, Wang K (2013) Tillväxt, foderutnyttjande och blodmetaboliska reaktioner på olika amylos-amylopektin-förhållande matade dieter i tilapia (Oreochromis niloticus). Asiatiska Australas J Anim Sci 26: 1160-1171.
    101. Chen YJ, Zhang T, Chen HY, Lin S, Luo L, et al. (2017) En utvärdering av leverglukosmetabolism på transkriptionsnivå för den allätande GIFT-tilapia, Oreochromis niloticus under den postprandiala näringsstatusövergången från anabolism till katabolism. Vattenbruk 473: 375-382.
    102. Figueiredo-Silva AC, Saravanan S, Schrama JW, Panserat S, Kaushik S, et al. (2013) En jämförande studie av det metaboliska svaret hos regnbåge och niltilapia på förändringar i kostens makronäringsämnessammansättning. Br J Nutr 109: 816-826. [korsref]
    103. Wu G (1998) Intestinal mukosal aminosyrakatabolism. J Nutr 128: 1249-1252. [korsref]
    104. Kirchgessner AL (2001) Glutamat i det enteriska nervsystemet. Curr Opin Pharmacol 1: 591-596. [korsref]
    105. Rezaei R, Knabe DA, Tekwe CD, Dahanayaka S, Ficken MD, et al. (2013) Kosttillskott med mononatriumglutamat är säkert och förbättrar tillväxtprestanda hos grisar efter avvänjning. Aminosyror 44: 911-923. [korsref]
    106. Gibbs SR, DeRoos RM (1991) Plasmanivåer av glukos, ketonkroppar, laktat och alanin i kärltillförseln till och från hjärnan hos den vuxna amerikanska bullgrodan (Rana catesbeiana). J Exp Zool 258: 14-23. [korsref]
    107. Edmond J, Auestad N, Robbins RA, Bergström JD (1985) Ketonkroppsmetabolism hos nyfödd: utveckling och effekten av kosten. Fed Proc 44: 2359-2364. [korsref]
    108. Dienel GA, Cruz NF (2003) Närliggande interaktioner av metaboliskt aktiverade astrocyter in vivo. Neurochem Int 43: 339-354.
    109. Nakamura H, Kawamata Y, Kuwahara T, Torii K, Sakai R (2013) Kväve i dietglutamat används uteslutande för syntes av aminosyror i råtttarmen. Am J Physiol Endocrinol Metab 304: 100-108. [korsref]
    110. Weber JM, Choi K, Gonzalez A, Omlin T (2016) Metabolisk bränslekinetik i fisk: simning, hypoxi och muskelmembran. J Exp Biol 219: 250-258.
    111. Haman F, Powell M, Weber JM (1997) Tillförlitlighet av kontinuerlig spårinfusion för mätning av glukosomsättningshastighet hos regnbåge. J Exp Biol 200: 2557-2563. [korsref]
    112. Robinson J, Yanke D, Mirza J, Ballantyne JS (2011) Plasmafri aminosyrakinetik i regnbåge (Oncorhynchus mykiss) med hjälp av en bolusinjektion av 15 N-märkta aminosyror. Aminosyror 40: 689-696. [korsref]
    113. Weber M (2011) Metaboliska bränslen: reglering av flöden för att välja mix. J Exp Biol 214: 286-294. [korsref]
    114. Ip YK, Randall DJ, Kok TKT, Barzaghi C, Wright PA, et al. (2004) Den jättelika gyttjan Periophthalmodon schlosseri underlättar aktiv NH4 + utsöndring genom att öka syrautsöndringen och minska NH3 permeabilitet i huden. J Exp Biol 207: 787-801. [korsref]
    115. Lim CB, Chew SF, Anderson PM, Ip YK (2001) Minskad hastighet av protein- och aminosyrakatabolism för att bromsa ackumuleringen av endogen ammoniak: en strategi som potentiellt antas av mudskippers (Periophthalmodon schlosseri och Boleophthalmus boddaerti) under exponering från luften i konstant mörker. J Exp Biol 204: 1605-1614. [korsref]
    116. Ip YK, Lee CY, Chew SF, Low WP, et al. (1993) Skillnader i svaren från två lerskeppare på markexponering. Zool Sci 10: 511-519.
    117. Mommsen TP, Walsh PJ (1992) Biokemiska och miljömässiga perspektiv på kvävemetabolism i fiskar. Experientia 48: 583-593.
    118. Hochachka PW, Guppy M (1987) Metaboliskt stopp och kontroll av biologisk tid. Cambridge, MA: Harvard University Press: 253-284.
    119. Kim K, Wang X, Bai SC (2003) Omvärdering av proteinbehovet hos japansk flundra Paralichthys olivaceus. J World Aquac Soc 34: 133-139.
    120. Van Waarde A (1981) Nitrogen metabolism in goldfish, Carassius auratus (L.). Aktiviteter av transamineringsreaktioner, purinnukleotidcykel och glutamatdehydrogenas i guldfiskvävnader. Comp Biochem Physiol B 68: 407-413.
    121. Teigland M, Kkungsoyr L (1983) Ackumulering av alfa-ketoisokaproat från leucin i homogenat av vävnader från regnbåge (Salmo gairdnerii) och råtta. En förbättrad metod för bestämning av grenkedjiga ketosyror. Comp Biochem Physiol B 75: 703-705.
    122. Fontaine J (2003) Aminosyror i djurfoder. Wallingford, Storbritannien: CABI Publishing: 15-40.
    123. Nwanna LC, Lemme A, Abdallah M, Schwarz FJ (2012) Svar från vanlig karp (Cyprinus carpio L.) på kompletterande DL-metionin och olika matningsstrategier. Vattenbruk 356: 365-370.
    124. Shamushaki VAJ, Kasumyan AO, Abedian A, Abtahi B (2007) Beteendereaktioner hos unga störar (Acipenser persicus) på fria aminosyralösningar. Mar Freshwater Behav Physiol 40: 219-224.
    125. Palma PFS, Bock C, Silva TS, Guerreiro PM, Power DM, et al. (2019) STC1 och PTHrP modifierar kolhydrat- och lipidmetabolism i levern hos en teleostfisk. Sci Rep 9: 723.
    126. Fang YZ, Yang S, Wu G (2002) Fria radikaler, antioxidanter och näring. Näring 8: 872-879. [korsref]
    127. Li P, Wu G (2018) Roller av kostglycin, prolin och hydroxiprolin i kollagensyntes och djurtillväxt. Aminosyror 50: 29-38. [korsref]
    128. Lin CY, Huang LH, Deng DF, Lee SH, Liang HJ, et al. (2019) Metabolisk anpassning till foderrestriktion på grön stör (Acipenser medirostris) fingerlingar. Sci Total Environ 684: 78-88. [korsref]
    129. Chen C, Shengyao LF, Kuang S, Liu Y, Jiang J, et al. (2012) Effekt av dietary arginin på tillväxt, intestinala enzymaktiviteter och genuttryck i muskler, hepatopankreas och tarm hos juvenil jiankarp (Cyprinus carpio var. Jian). Br J Nutr 108: 195-207. [korsref]
    130. Dabrowski K, Terjesen BF, Zhang Y, Phang JM, Lee KJ (2005). Ett koncept med dietdipeptider ett steg för att lösa problemet med aminosyratillgänglighet i ryggradsdjurens tidiga liv. J Exp Biol 208: 2885-2894. [korsref]
    131. Wright PA, Campbell A, Morgan RL, Rosenberger AG, Murray BW (2004) Dogmer och kontroverser i hanteringen av kvävehaltigt avfall: Expression av arginas Typ I- och II-gener i regnbåge: inverkan av fasta på leverenzymaktivitet och mRNA-nivåer i ungdomar J Exp Biol 207: 2033-2042.
    132. Jobgen WS, Fried SK, Fu WJ, Meininger CJ, Wu G (2006) Regulatorisk roll för arginin-kväveoxidvägen i metabolismen av energisubstrat. J Nutr Biochem 17: 571-588. [korsref]

    Mottaget: 8 oktober 2020
    Godkänd: 17 oktober 2020
    Publicerad: 25 oktober 2020

    Francesca Falco, Paolo Stincone, Matteo Cammarata, Adriano Brandelli (2020) Aminosyror som den huvudsakliga energikällan i fiskvävnader. Aquac Fish Stud Volym 3(1): 1-11. DOI: 10.31038/AFS.2020223


    Exempel på katabolism

    Kolhydrat- och lipidkatabolism

    Nästan alla organismer använder sockret glukos som energikälla och kolkedjor. Glukos lagras av organismer i större molekyler som kallas polysackarider. Dessa polysackarider kan vara stärkelse, glykogen eller andra enkla sockerarter som sackaros. När ett djurs celler behöver energi skickar det signaler till de delar av kroppen som lagrar glukos, eller så konsumerar det mat. Glukos frigörs från kolhydraterna av speciella enzymer, i den första delen av katabolismen. Glukosen distribueras sedan ut i kroppen, för andra celler att använda som energi. Den kataboliska vägen glykolys bryter sedan ner glukos ytterligare och frigör energi som lagras i ATP. Av glukos görs pyruvatmolekyler. Ytterligare kataboliska vägar skapar acetat, som är en nyckelmetabolisk mellanliggande molekyl. Acetat kan bli en mängd olika molekyler, från fosfolipider, till pigmentmolekyler, till hormoner och vitaminer.

    Fetter, som är stora lipidmolekyler, bryts också ned av ämnesomsättningen för att producera energi och för att skapa andra molekyler. Liksom kolhydrater lagras lipider i stora molekyler, men kan brytas ner till individuella fettsyror. Dessa fettsyror omvandlas sedan genom beta-oxidation till acetat. Återigen kan acetat användas av anabolismen, för att producera större molekyler eller som en del av citronsyracykeln som driver andning och ATP-produktion. Djur använder fett för att lagra stora mängder energi för framtida bruk. Till skillnad från stärkelse och kolhydrater är lipider hydrofoba och utesluter vatten. På så sätt kan mycket energi lagras utan att den tunga vattenvikten bromsar organismen.

    De flesta katabola vägar är konvergerande genom att de slutar i samma molekyl. Detta gör det möjligt för organismer att konsumera och lagra energi i en mängd olika former, samtidigt som de kan producera alla de molekyler den behöver i de anabola vägarna. Andra kataboliska vägar, såsom proteinkatabolism som diskuteras nedan, skapar olika mellanliggande molekyler är prekursorer, kända som aminosyror, för att bygga nya proteiner.

    Proteinkatabolism

    Om det inte finns någon källa till glukos, eller om det finns för många aminosyror, kommer molekylerna att gå in i ytterligare katabola vägar för att brytas ner till kolskelett. Dessa små molekyler kan kombineras i glukoneogenes att skapa ny glukos, som cellerna kan använda som energi eller lagra i stora molekyler. Under svält kan cellulära proteiner gå igenom katabolismen för att tillåta en organism att överleva på sina egna vävnader tills mer mat hittas. På så sätt kan organismer leva med endast små mängder vatten under extremt långa tider. Detta gör dem mycket mer motståndskraftiga mot förändrade miljöförhållanden.


    NCERT Solutions for Class 11 Biology Kapitel 9 Biomolekyler

    Dessa lösningar är en del av NCERT Solutions for Class 11 Biology. Här har vi gett NCERT Solutions for Class 11 Biology Kapitel 9 Biomolecules.

    Fråga 1.
    Vad är makromolekyler? Ge exempel.
    Lösning:
    Biomolekyler, dvs kemiska föreningar som finns i levande organismer, är av två typer. En, de som har molekylvikter mindre än tusen och vanligtvis kallas makromolekyler eller helt enkelt som biomolekyler medan de som finns i den syraolösliga fraktionen kallas makromolekyler eller som biomakromolekyler.

    Molekylerna i den olösliga fraktionen med undantag för lipider är polymera ämnen. Varför hamnar då lipider, vars molekylvikter inte överstiger 800, under syraolösliga fraktioner, dvs makromolekylära fraktioner?

    Fråga 2.
    Illustrera en glykosid-, peptid- och en fosfo-diesterbindning.
    Lösning:
    (a) Glykosidbindning: Det är en bindning som bildas mellan två monosackaridmolekyler i en polysackarid. Denna bindning bildas mellan två kolatomer av två intilliggande monosackarider.

    (b) Peptidbindning: Aminosyror är kopplade av en peptidbindning som är mellan karboxylgruppen (-COOH) i en aminosyra och aminogruppen (-NH) 2 ) grupp av nästa aminosyra som bildas av uttorkningsprocessen.

    (c) Fosfodiesterbindning: Detta är bindningen som finns mellan fosfat- och hydroxylgruppen av socker som kallas en esterbindning. Eftersom denna esterbindning finns på båda sidor, kallas den en fosfodiesterbindning.

    Fråga 3.
    Vad menas med proteiners tertiära struktur?
    Lösning:
    Tertiär struktur av protein: När de individuella peptidkedjorna med proteinets sekundära struktur lindas ytterligare i stor utsträckning och viks till sfärliknande former med vätebindningarna mellan amino- och karboxylgruppen och olika andra typer av bindningar som tvärbinder på kedjan till en annan bildar de tertiär struktur. Proteiners förmåga att utföra specifika reaktioner är resultatet av deras primära, sekundära och tertiära struktur.

    Fråga 4.
    Hitta och skriv ner strukturer av 10 intressanta biomolekyler med liten molekylvikt. Ta reda på om det finns någon industri som tillverkar föreningarna genom isolering. Ta reda på vilka som är köpare?
    Lösning:



    Fett tillverkas av många företag inom såväl läkemedelsbranschen som livsmedelsbranschen. Vitaminer finns i många kombinationer och används som kompletterande läkemedel. Laktos tillverkas av företag inom tillverkning av barnmat. Alla är vi köpare av fett, protein och laktos.

    Fråga 5.
    Proteiner har primära strukturer. Om du får en metod för att veta vilken aminosyra som finns i någon av två ändar av ett protein, kan du koppla denna information till ett proteins renhet eller homogenitet?
    Lösning:
    Den primära strukturen hos proteiner beskrivs som typen, antalet och ordningen av aminosyror i kedjan. Ett protein föreställs som en linje vars vänstra ände representerar den första och högra änden representerar den sista aminosyran. Men i själva verket är detta inte så enkelt. Faktiskt bestämmer antalet aminosyror mellan de två ändar renheten eller homogeniteten hos ett protein.

    Fråga 6.
    Ta reda på och gör en lista över proteiner som används som terapeutiska medel. Hitta andra tillämpningar av proteiner (t.ex. kosmetika, etc.)
    Lösning:
    Hemoglobin, insulin, tyroxin, tillväxthormon, andra hormoner från adenohypofysen, serumalbumin, serumglobulin, fibrinogen etc. används som terapeutiska medel. Proteiner används också för syntes av kosttillskott, film, färg, plast etc.

    Fråga 7.
    Förklara triglyceridens sammansättning.
    Lösning:
    Triglycerider är estrar av tre molekyler av fettsyror och en molekyl av glycerol.

    Fråga 8.
    Kan du beskriva vad som händer när mjölk omvandlas till ostmassa eller yoghurt, utifrån din förståelse av proteiner.
    Lösning:
    Omvandling av mjölk till ostmassa är nedbrytningen av mjölkproteinkasein. Halvsmält mjölk är ostmassan. I magen omvandlar renin mjölkprotein till parakasein som sedan reagerar med Ca++-jon och bildar kalciumparakaseinat som kallas ostmassan eller yoghurten.

    Fråga 9.
    Kan du försöka bygga modeller av biomolekyler med hjälp av kommersiellt tillgängliga atommodeller (Ball and Stick-modell)?
    Lösning:
    Ja, den tredimensionella strukturen av cellulosa kan göras med hjälp av bollar och pinnar. På liknande sätt kan modeller av andra bimolekylära framställas

    Fråga 10.
    Försök titrera en aminosyra mot en svag bas och upptäck antalet dissocierande (joniserbara) funktionella grupper i aminosyran.
    Lösning:
    När en aminosyra titreras med svag bas fungerar dess-COOH-gruppen också som svag syra. Så det bildar ett salt med svag bas då pH-värdet för den resulterande lösningen är nära 7, så det finns ingen plötslig förändring. Antalet dissocierande funktionella grupper är två, en är aminogrupp (NH2) och en annan är karboxylgrupp (– COOH). I titreringen fungerar aminosyra som en indikator. Aminosyror i lösning fungerar så basiska eller sura som situationen kräver. Så dessa kallas också amfipatiska molekyler.

    Fråga 11.
    Rita strukturen för aminosyran alanin.
    Lösning:

    Fråga 12.
    Vad är tandköttet gjorda av? Är febern annorlunda?
    Lösning:
    Gummin kategoriseras i sekundära metaboliter eller biomolekyler. Tusentals föreningar en finns i växt-svamp- och mikrobiella celler. De härrör från dessa saker. Men är annorlunda. Fevicol har inte härrört från pappersskrivna celler.

    Fråga 13.
    Ta reda på ett kvalitativt test för proteiner, fetter och oljor, aminosyror och testa eventuell fruktjuice, saliv, svett och urin för dem.
    Lösning:
    Kvalitativa tester för proteiner, aminosyror och fetter:
    Biurettest: Biurettest för protein identifierar närvaron av protein genom att producera violett färg på lösningen. Biuret H2NCONHCONH2 reagerar med kopparjon i en basisk lösning och ger violett färg.
    Liebermann-Burchard test för kolesterol:
    Detta är en blandning av sur anhydrid och svavelsyra. Detta ger en grön färg när det blandas med kolesterol.
    Fetttest för olja: Vissa oljor ger en genomskinlig fläck på kläderna. Denna tesi kan användas för att visa förekomst av fett i vegetabiliska oljor. Dessa tester kan utföras för att kontrollera förekomsten av proteiner och aminosyror och fetter i någon av de vätskor som nämns i frågan.

    Fråga 14.
    Ta reda på hur mycket cellulosa som tillverkas av alla växter i biosfären och jämför det med hur mycket papper som tillverkas av människan och därmed vad som är konsumtionen av växtmaterial av människan årligen. Vilken förlust av vegetation?
    Lösning:
    Enligt en rapport från FN från 2006 lagrar skogarna cirka 312 miljarder ton kol enbart i sin biomassa. Lägger man till det kolet i död ved, strö och skogsjord ökar siffran till cirka 1,1 biljoner ton! FN:s bedömning visar också att förstörelsen av skog tillför nästan 2,2 miljarder ton kol till atmosfären varje år, motsvarande vad USA släpper ut årligen. Många klimatexperter tror att bevarande och restaurering av skogar är ett av de billigaste och bästa sätten att bekämpa klimatförändringarna.
    Även om det är svårt att få exakta uppgifter om mängden cellulosa som produceras av växter, men ovanstående information kan ge en uppfattning. Cirka 10 % av cellulosa används vid papperstillverkning. Andelen är mindre men felaktig praxis att kapa ved och plantera om gör problemet komplicerat. Vanligtvis kapas äldre träd för stora mängder cellulosa och återplantering är begränsad till utvalda växtarter. Utvalda arter stör den biologiska mångfalden eftersom det leder till monokultur.
    Lägg till detta problemet med avloppsvatten som kommer ut från en pappersfabrik och problemet förvärras ytterligare.

    Fråga 15.
    Beskriv enzymers viktiga egenskaper.
    Lösning:
    Enzymers egenskaper

    • Enzymkatalyshydrolys av ester-, eter-, peptid-, c-c-, c-halider eller P-N-bindningar.
    • Enzymer katalyserar avlägsnande av gruppen från substratet genom andra mekanismer än hydrolys av lämnande dubbelbindningar.
    • Enzymer fungerar i allmänhet inom ett smalt område av temperatur och pH.
    • Aktiviteten avtar både under och över optimal temperatur och pH .
    • Ju högre affinitet enzymet har för dess substrat, desto större är dess katalytiska aktivitet.
    • Aktiviteten hos ett enzym är också känslig för närvaron av specifika kemikalier som binder till enzymet.
    • Till exempel: Inhibitorer som stänger av enzymaktivitet och Co-faktorer som underlättar katalytisk aktivitet.
    • Enzymer behåller sin identitet i slutet av reaktionen.

    MYCKET KORT SVAR FRÅGOR

    Fråga 1.
    Vilken organisk förening kallas vanligtvis animalisk stärkelse?
    Lösning:
    Glykogen

    Fråga 2.
    Nämn livets biomolekyler.
    Lösning:
    Kolhydrater, lipider, proteiner, enzymer och nukleinsyror.

    Fråga 3.
    Nämn en basisk aminosyra.
    Lösning:
    Lysin.

    Fråga 4.
    Nämn en heteropolysackarid.
    Lösning:
    Kitin

    Fråga 5.
    Nämn biomolekylerna som finns i den syraolösliga fraktionen.
    Lösning:
    Protein, polysackarider, nukleinsyra och lipider.

    Fråga 6.
    Nämn bindningen som bildas mellan sockermolekyler.
    Lösning:
    Glykosidbindning.

    Fråga 7.
    Nämn tre pyrimidiner.
    Lösning:
    Tymin, cytosin och uracil

    Fråga 8.
    Vilket enzym katalyserar kovalent bindning mellan två molekyler för att bilda en stor molekyl?
    Lösning:
    Ligaser.

    Fråga 9.
    Vid reaktion med jod blir stärkelse blåsvart, varför?
    Lösning:
    Utseendet av blå färg med tillsats av jod beror på dess reaktion med amylosfraktion av stärkelse.

    Fråga 10.
    Vilken typ av bindningar finns i proteiner och polysackarider?
    Lösning:
    Peptider binder i protein och glykosidbindningar i polysackarider.

    Fråga 11.
    Nämn en neutral aminosyra.
    Lösning:
    Valine.

    Fråga 12.
    Var förekommer histon?
    Lösning:
    Kromosomer.

    Fråga 13.
    Nämn två olika typer av ämnesomsättning.
    Lösning:
    Anabolism och katabolism.

    KORTSVARSFRÅGOR

    Fråga 1.
    Vilken typ av bindningar finns i nukleinsyror?
    Lösning:
    Fosfodiesterbindning.

    Fråga 2.
    Vilka monosackarider finns i DNA och RNA? (Chikmagalur 2004)
    Lösning:
    Deoxiribos i DNA och ribos i RNA.

    Fråga 3.
    Vad är fettsyror? Ge två exempel.
    Lösning:
    Fettsyror är föreningar som har en karboxylgrupp bunden till en R-grupp, som kan vara en metyl (CH3) eller etyl (C2H5) grupp eller ett högre antal CH2 grupper, t.ex. linolsyra, palmitinsyra.

    Fråga 4.
    Vad är koenzymer? Ge två exempel.
    Lösning:
    Koenzymer är de icke-proteiniska organiska föreningarna bundna till apoenzymet i ett konjugatenzym, deras association med apoenzymet är endast övergående, t.ex. nikotinamidadenindinukleotid (NAD). Flavinadenindinukleotid (FAD), Nikotinamidadenindinukleotidfosfat (NADP).

    Fråga 5.
    (i) Vad menas med komplementär basparning?
    (ii) Vad är avståndet mellan två på varandra följande baser i en DNA-sträng?
    (iii) Hur många baspar finns i ett varv av en DNA-strängs helix?
    Lösning:
    (i) Kompletterande basparning är typen av
    parning i DNA, där en purin alltid parar sig med en pyrimidin, dvs adenin parar med tymin (A=T) och guanin parar med cytosin (G=C).
    (ii) 0,34 nm eller 34 A är avståndet mellan två på varandra följande baser i DNA-strängen
    (iii) 10 baspar

    Fråga 6.
    Gör skillnad på DNA och RNA.
    Lösning:
    De huvudsakliga skillnaderna mellan DNA add RNA är följande

    Fråga 7.
    Vad är en protesgrupp? Ge ett exempel.
    Lösning:
    Den icke-proteiniska delen av ett konjugerat protein kallas en protesgrupp. Till exempel i ett nukleoprotein (nukleinsyra är protesgruppen).

    Fråga 8.
    Gör skillnad på essentiella aminosyror och icke-essentiella aminosyror.
    Lösning:

    Fråga 9.
    Skilja mellan strukturella proteiner och funktionella proteiner.
    Lösning:

    Fråga 10.
    Vad är aktiveringsenergi?
    Lösning:
    Aktiveringsenergi: En energibarriär krävs för reaktantmolekylerna för deras aktivering. Så denna energi med enzym-substratreaktion kallas aktiveringsenergi.

    Aktiveringsenergin är låg för reaktioner med katalysatorer [enzymer] än de med icke-enzymatiska reaktioner.

    Fråga 11.
    Vilka är komponenterna i enzymer?
    Lösning:
    Enzymer består av protein såväl som icke – proteindelar. Proteindelen kallas ett apoenzym och icke-proteindelen är ett koenzym. Dessa två tillsammans kallas ett holoenzym.

    LÅNG SVAR FRÅGOR

    Fråga 1.
    Hur många klasser delas enzymer in i? Namnge alla klasser.
    Lösning:
    Enzymer är indelade i 6 klasser. Nämligen

    1. Oxidoreduktaser/dehydrogenaser: Enzymer som katalyserar oxidoreduktion mellan två substrat
    2. Transferaser: Enzymer som katalyserar en överföring av grupp mellan ett par substrat.
    3. Hydrolaser: Enzymer som katalyserar hydrolysen av ester-, eter-, peptid-, glykosid-, C-C-C-halid- eller P.N-bindningar.
    4. Lyaser: Enzymer katalyserar avlägsnandet av grupper från – substrat genom andra mekanismer än hydrolys och lämnar dubbelbindningar.
    5. Lyaser: Enzymer som katalyserar omvandlingen av optiska geometriska eller positionella isomerer.
    6. Ligaser: Enzymer som katalyserar sammankopplingen av 2 föreningar.

    Fråga 2.
    Skilja mellan proteiners primära, sekundära och tertiära strukturer.
    Lösning:

    Fråga 3.
    Förklara effekten av följande faktorer på enzymaktivitet:
    (i) Temperatur
    (ii) pH.
    Lösning:
    Temperatur: Ett enzym är aktivt inom ett smalt temperaturintervall. Temperaturen vid vilken ett enzym visar sin högsta aktivitet kallas optimal temperatur.

    Den motsvarar i allmänhet kroppstemperaturen för varmblodiga djur, t.ex. 37°C hos människor. Enzymaktiviteten minskar över och under denna temperatur. Enzymet blir inaktivt under lägsta temperatur och över maxtemperatur.

    Låg temperatur i kylförvaring förhindrar att maten förstörs. Hög temperatur förstör enzymer genom att orsaka deras denaturering.

    Relationen mellan temperatur och enzymstyrd reaktionshastighet

    pH – Varje enzym har ett optimalt pH när det är som mest effektivt.

    En ökning eller sänkning av pH minskar enzymaktiviteten genom att ändra graden av jonisering av dess sidokedjor. En förändring i pH kan också vända reaktionen.

    De flesta av de intracellulära enzymerna fungerar nästan neutralt pH med undantag för flera matsmältningsenzymer som arbetar antingen i surt pH-område eller alkaliskt pH-område. pH för trypsin är 8,5.

    Fråga 4.
    Diskutera B-DNA-helixstrukturen med hjälp av ett diagram.
    Lösning:

    • Watson & Crick föreslog dubbelspiralstrukturen av DNA 1953.
    • Ryggraden i DNA-molekylen är uppbyggd av deoxiribonukleotidenheter sammanfogade av en fosfodiesterbindning.
    • DNA-molekylen består av två kedjor lindade runt varandra.
    • De två spiralformade strängarna är bundna till varandra genom vätebindningar.
    • Puriner binder med pyrimidiner A = T, C = G
    • Parningen är specifik och de två kedjorna kompletterar varandra.
    • En tråd har orienteringen 5' → 3' och den andra har 3' → 5'.
    • Båda polynukleotidsträngarna förblir separerade med ett 20A° avstånd.
    • Spolingen är högerhänt.

    Fråga 5.
    Vilka är olika typer av enzymer? Nämn med enzymexempel.
    Lösning:
    Enzymer med substratbindningar bryts och ändras till olika slag som

    1. Oxidoreduktaser: t.ex. Alkoholdehydrogenas, oxidation, Reduktion sker
    2. Transferaser: överföra en viss grupp till ett annat substrat, t.ex. transavninas
    3. Hydrolaser: klyva deras substrat genom hydrolys av en kovalent bindning, t.ex. Ureas, amylas.
    4. Lyaser: bryta den kovalenta bindningen t.ex. Deaminas
    5. Isomeras: genom att ändra bindningarna gör de isomerer. t ex: Aldolas.
    6. Ligas: Dessa binder två substratmolekyler t.ex.: DNA-ligas, RNA-ligas

    Vi hoppas att NCERT Solutions for Class 11 Biology at Work Chapter 9 Biomolecules hjälper dig. Om du har några frågor angående NCERT Solutions for Class 11 Biology at Work Chapter 9 Biomolecules, skriv en kommentar nedan så återkommer vi till dig så snart som möjligt.


    Metabolism av purin och pyrimidin

    En av de viktiga specialiserade vägarna för ett antal aminosyror är syntesen av purin- och pyrimidinnukleotider. Dessa nukleotider är viktiga av ett antal skäl. De flesta av dem, inte bara ATP, är de energikällor som driver de flesta av våra reaktioner. ATP är den vanligaste källan men GTP används i proteinsyntes samt några andra reaktioner. UTP är energikällan för att aktivera glukos och galaktos. CTP är en energikälla i lipidmetabolismen. AMP är en del av strukturen för några av koenzymer som NAD och koenzym A. Och, naturligtvis, är nukleotiderna en del av nukleinsyror. Varken baserna eller nukleotiderna är nödvändiga dietkomponenter. (Ett annat perspektiv på detta.) Vi kan både syntetisera dem de novo och rädda och återanvända dem vi redan har.

    Nomenklatur

    Kvävebaser

    Det finns två typer av kvävehaltiga baser - puriner och pyrimidiner. Puriner består av en sexledad och en femledad kvävehaltig ring, sammansmälta. Pyridmidiner har bara en sexledad kvävehaltig ring. Det finns 4 puriner och 4 pyrimidiner som är av intresse för oss.

    Puriner

    • Adenin = 6-aminopurin
    • Guanin = 2-amino-6-oxipurin
    • Hypoxantin = 6-oxipurin
    • Xantin = 2,6-dioxipurin

    Adenin och guanin finns i både DNA och RNA. Hypoxantin och xantin är inte inkorporerade i nukleinsyrorna när de syntetiseras utan är viktiga mellanprodukter i syntesen och nedbrytningen av purinnukleotiderna.

    Pyrimidiner

    • Uracil = 2,4-dioxipyrimidin
    • Tymin = 2,4-dioxi-5-metylpyrimidin
    • Cytosin = 2-oxi-4-aminopyrimidin
    • Orotsyra = 2,4-dioxi-6-karboxipyrimidin

    Cytosin finns i både DNA och RNA. Uracil finns endast i RNA. Tymin finns normalt i DNA. Ibland innehåller tRNA lite tymin såväl som uracil.

    Nukleosider

    Om ett socker, antingen ribos eller 2-deoxiribos, tillsätts till en kvävebas, kallas den resulterande föreningen en nukleosid. Kol 1 i sockret är fäst till kväve 9 i en purinbas eller till kväve 1 i en pyrimidinbas. Namnen på purinukleosider slutar på -osin och namnen på pyrimidinnukleosider slutar på -idin. Konventionen är att numrera basens ringatomer normalt och att använda l', etc. för att särskilja sockrets ringatomer. Om inget annat anges antas sockret vara ribos. För att indikera att sockret är 2'-deoxiribos sätts ett d- före namnet.

    • Adenosin
    • Guanosin
    • Inosin - basen i inosin är hypoxantin
    • Uridin
    • Tymidin
    • Cytidin

    Nukleotider

    Att lägga till en eller flera fosfater till sockerdelen av en nukleosid resulterar i en nukleotid. I allmänhet är fosfatet i esterbindning till kol 5' av sockret. Om mer än ett fosfat är närvarande, är de vanligtvis i syraanhydridbindningar till varandra. Om så är fallet krävs ingen befattningsbeteckning i namnet. Om fosfatet befinner sig i någon annan position måste dock positionen anges. Till exempel indikerar 3'-5'-cAMP att ett fosfat är i esterlänk till både 3'- och 5'-hydroxylgrupperna i en adenosinmolekyl och bildar en cyklisk struktur. 2'-GMP skulle indikera att ett fosfat är i esterbindning till 2'-hydroxylgruppen i en guanosin. Några representativa namn är:

    • AMP = adenosinmonofosfat = adenylsyra
    • CDP = cytidindifosfat
    • dGTP = deoxiguanosintrifosfat
    • dTTP = deoxitymidintrifosfat (vanligare betecknad TTP)
    • cAMP = 3'-5' cykliskt adenosinmonofosfat

    Polynukleotider

    Nukleotider är förenade med 3'-5' fosfodiesterbindningar för att bilda polynukleotider. Polymerisering av ribonukleotider kommer att producera ett RNA medan polymerisering av deoxiribonukleotider leder till DNA.

    Hydrolys av polynukleotider

    De flesta, men inte alla, nukleinsyror i cellen är associerade med protein. Nukleoprotein i kosten bryts ned av pankreasenzymer och vävnadsnukleoprotein av lysosomala enzymer. Efter dissociation av proteinet och nukleinsyran metaboliseras proteinet som vilket annat protein som helst.

    Nukleinsyrorna hydrolyseras slumpmässigt av nukleaser för att ge en blandning av polynukleotider. Dessa klyvs ytterligare av fosfodiesteraser (exonukleaser) till en blandning av mononukleotiderna. Specificiteten hos pankreasnukleotidaserna ger 3'-nukleotiderna och de lysosomala nukleotidaserna ger de biologiskt viktiga 5'-nukleotiderna.

    Nukleotiderna hydrolyseras av nukleotidaser för att ge nukleosiderna och Pi. Detta är förmodligen slutprodukten i tarmen med nukleosiderna som den primära formen som absorberas. I åtminstone vissa vävnader genomgår nukleosiderna fosforolys med nukleosidfosforylaser för att ge basen och ribos 1-P (eller deoxiribos 1-P). Eftersom R1-P och R5-P är i jämvikt kan sockerfosfatet antingen återinföras i nukleotider eller metaboliseras via hexosmonofosfatvägen. De frigjorda purin- och pyrimidinbaserna bryts antingen ned eller räddas för återinkorporering i nukleotider. Det finns en betydande omsättning av alla typer av RNA såväl som nukleotidpoolen. DNA omsätts inte men delar av molekylen skärs ut som en del av en reparationsprocess.

    Purin och pyrimidiner från vävnadsomsättning som inte räddas kataboliseras och utsöndras. Lite dietpurin används och det som absorberas kataboliseras också till stor del. Katabolism av puriner och pyrimidiner sker på ett mindre användbart sätt än katabolism av aminosyror, eftersom vi inte får någon betydande mängd energi från katabolismen av puriner och pyrimidiner. Pyrimidinkatabolism producerar emellertid beta-alanin, och slutprodukten av purinkatabolism, som är urinsyra hos människa, kan fungera som en renhållare av reaktiva syrearter.

    Purin katabolism

    Nukleotider till baser

    Guaninnukleotider hydrolyseras till nukleosiden guanosin som genomgår fosforolys till guanin och ribos 1-P. Människans intracellulära nukleotidaser är dock inte särskilt aktiva mot AMP. Snarare deamineras AMP av enzymet adenylat (AMP) deaminas till IMP. I purinukleotidernas katobilsm bryts IMP ytterligare ned genom hydrolys med nukleotidas till inosin och sedan fosforolys till hypoxantin.

    Adenosin förekommer men uppstår vanligtvis från S-Adenosylmetionin under förloppet av transmetyleringsreaktioner. Adenosin deamineras till inosin av ett adenosindeaminas. Brister i antingen adenosindeaminas eller purinnukleosidfosforylas leder till två olika immunbristsjukdomar genom mekanismer som inte är klart förstådda. Med adenosindeaminasbrist påverkas både T- och B-cellsimmuniteten. Fosforylasbristen påverkar T-cellerna men B-celler är normala. I september 1990 behandlades en 4-årig flicka för adenosindeaminasbrist genom att genetiskt modifiera hennes celler för att införliva genen. Behandlingen verkar hittills vara framgångsrik.

    Huruvida metylerade puriner kataboliseras eller inte beror på placeringen av metylgruppen. Om metylen är på en -NH2, avlägsnas den tillsammans med -NH2 och kärnan metaboliseras på vanligt sätt. Om metylen finns på ett ringkväve utsöndras föreningen oförändrad i urinen.

    Baser till urinsyra

    Både adenin- och guanin-nukleotider konvergerar vid den vanliga mellanprodukten xantin. Hypoxantin, som representerar det ursprungliga adeninet, oxideras till xantin av enzymet xantinoxidas. Guanin deamineras, varvid aminogruppen frigörs som ammoniak, till xantin. Om denna process sker i andra vävnader än lever, kommer det mesta av ammoniaken att transporteras till levern som glutamin för slutlig utsöndring som urea.

    Xantin, liksom hypoxantin, oxideras av syre och xantinoxidas med produktion av väteperoxid. Hos människan utsöndras uratet och väteperoxiden bryts ned av katalas. Xantinoxidas är närvarande i signifikant koncentration endast i lever och tarm. Vägen till nukleosiderna, möjligen till de fria baserna, finns i många vävnader.

    Gikt och hyperurikemi

    Både odissocierad urinsyra och mononatriumsaltet (primär form i blod) är endast sparsamt lösliga. Den begränsade lösligheten är vanligtvis inte ett problem i urin om inte urinen är mycket sur eller har hög [Ca 2+ ]. [Uratsalter utfälls tillsammans med kalciumsalter och kan bilda stenar i njure eller urinblåsa.] En mycket hög koncentration av urat i blodet leder till en ganska vanlig grupp av sjukdomar som kallas gikt. Förekomsten av gikt i detta land är cirka 3/1000.

    Gikt är en grupp patologiska tillstånd associerade med markant förhöjda nivåer av urat i blodet (3-7 mg/dl normalt). Hyperurikemi är inte alltid symptomatisk, men hos vissa individer utlöser något avsättningen av natriumuratkristaller i leder och vävnader. Utöver den extrema smärtan som följer med akuta attacker leder upprepade attacker till förstörelse av vävnader och allvarliga artritliknande missbildningar. Termen gikt bör begränsas till hyperurikemi med närvaron av dessa tophatösa avlagringar.

    Urat i blodet kan ackumuleras antingen genom överproduktion och/eller underutsöndring av urinsyra. Vid gikt orsakad av en överproduktion av urinsyra finns defekterna i kontrollmekanismerna som styr produktionen av - inte urinsyran i sig - utan av nukleotidprekursorerna. Den enda större kontroll av uratproduktion som vi vet hittills är tillgängligheten av substrat (nukleotider, nukleosider eller fria baser).

    Ett tillvägagångssätt för behandling av gikt är läkemedlet allopurinol, en isomer av hypoxantin.

    Allopurinol är ett substrat för xantinoxidas, men produkten binder så hårt att enzymet nu inte kan oxidera sitt normala substrat. Urinsyraproduktionen minskar och xantin- och hypoxantinnivåerna i blodet stiger. Dessa är mer lösliga än urat och är mindre benägna att deponeras som kristaller i lederna. Ett annat tillvägagångssätt är att stimulera utsöndringen av urat i urinen.

    Sammanfattning

    Sammanfattningsvis är alla, utom ringmetylerade, puriner deaminerade (med aminogruppen som bidrar till den allmänna ammoniakpoolen) och ringarna oxideras till urinsyra för utsöndring. Eftersom purinringen utsöndras intakt tillkommer ingen energifördel för människan från dessa kol.

    Pyrimidinkatabolism

    Ringklyvning

    För att ringarna ska kunna klyvas måste de först reduceras med NADPH . Atomerna 2 och 3 i båda ringarna frigörs som ammoniak och koldioxid. Resten av ringen är kvar som en beta-aminosyra. Beta-aminoisobutyrat från tymin eller 5-metylcytosin utsöndras till stor del. Beta-alanin från cytosin eller uracil kan antingen utsöndras eller inkorporeras i hjärnans och muskeldipeptiderna, karnosin (his-beta-ala) eller anserin (metyl his-beta-ala).

    Generella kommentarer

    Purin- och pyrimidinbaser som inte bryts ned återanvänds - d.v.s. återinkorporeras i nukleotider. Denna återvinning är dock inte tillräcklig för att uppfylla hela kroppens krav och därför är viss de novo-syntes nödvändig. Det finns tydliga vävnadsskillnader i förmågan att utföra de novo syntes. De novo syntesen av puriner är mest aktiv i levern. Icke-hepatiska vävnader har i allmänhet begränsad eller till och med ingen de novo syntes. Pyrimidinsyntes sker i en mängd olika vävnader. Speciellt för puriner är icke-hepatiska vävnader starkt beroende av förformade baser - de som räddas från sin egen intracellulära omsättning kompletterad med baser syntetiserade i levern och levereras till vävnader via blodet.

    "Bärgning" av puriner är rimlig i de flesta celler eftersom xantinoxidas, nyckelenzymet för att ta purinerna hela vägen till urinsyra, är signifikant aktivt endast i lever och tarm. Baserna som genereras av omsättning i icke-hepatiska vävnader bryts inte lätt ned till urinsyra i dessa vävnader och är därför tillgängliga för räddning. Levern räddar förmodligen mindre men är mycket aktiv i de novo-syntesen - inte så mycket för sig själv utan för att hjälpa till att försörja de perifera vävnaderna.

    De novo syntes av både purin- och pyrimidinnukleotider sker från lättillgängliga komponenter.

    Vi använder för purinukleotider hela glycinmolekylen (atomerna 4, 5, 7), aminokvävet i aspartat (atom 1), amidkvävet i glutamin (atomerna 3, 9), komponenterna i folat-ett-kol-poolen (atomer) 2, 8), koldioxid, ribos 5-P från glukos och mycket energi i form av ATP. I de novo syntesen är IMP den första nukleotiden som bildas. Den konverteras sedan till antingen AMP eller GMP.

    Eftersom purinerna syntetiseras som ribonukleotider (inte som de fria baserna) är en nödvändig förutsättning syntesen av den aktiverade formen av ribos-5-fosfat. Ribos 5-fosfat reagerar med ATP för att bilda 5-fosforibosyl-1-pyrofosfat (PRPP).

    Denna reaktion inträffar i många vävnader eftersom PRPP har ett antal roller - purin- och pyrimidinnukleotidsyntes, räddningsvägar, NAD- och NADP-bildning. Enzymet är kraftigt kontrollerat av en mängd olika föreningar (di- och tri-fosfater, 2,3-DPG), förmodligen för att försöka matcha syntesen av PRPP till ett behov av de produkter som det till slut uppträder i.

    Engagemang Steg

    De novo purinnukleotidsyntes sker aktivt i leverns cytosol där alla nödvändiga enzymer är närvarande som ett makromolekylärt aggregat. Det första steget är en ersättning av pyrofosfatet av PRPP med amidgruppen av glutamin. Produkten av denna reaktion är 5-fosforibosylamin. Amingruppen som har placerats på kol 1 i sockret blir kväve 9 i den ultimata purinringen. Detta är det engagemang och hastighetsbegränsande steget på vägen.

    Enzymet är under strikt allosterisk kontroll genom återkopplingsinhibering. Antingen AMP, GMP eller IMP enbart kommer att hämma amidotransferaset medan AMP + GMP eller AMP + IMP tillsammans verkar synergistiskt. Detta är en fin kontroll och förmodligen den viktigaste faktorn i minut för minut reglering av enzymet. Nukleotiderna hämmar enzymet genom att få de små aktiva molekylerna att aggregera till större inaktiva molekyler.

    [PRPP] kan också spela en roll för att reglera kursen. Normala intracellulära koncentrationer av PRPP (som kan och kan fluktuera) ligger under KM för enzymet för PRPP så det finns stor potential för att öka reaktionshastigheten genom att öka substratkoncentrationen. Kinetiken är sigmoidal. Enzymet är inte särskilt känsligt för förändringar i [Gln] (Kinetik är hyperbolisk och [gln] ungefärlig KM). Mycket hög [PRPP] övervinner också den normala nukleotidåterkopplingsinhiberingen genom att få de stora, inaktiva aggregaten att dissociera tillbaka till de små aktiva molekylerna.

    Purine de novo-syntes är en komplex, energi-dyr väg. Det bör vara, och är, noggrant kontrollerat.

    Bildning av IMP

    När förpliktelsesteget har producerat 5-fosforibosylaminen, bildas resten av molekylen genom en serie tillsatser för att först göra den 5- och sedan den 6-ledade ringen. (Notera: numren som ges till atomerna är de för den färdiga purinringen och namn etc. på de mellanliggande föreningarna anges inte.) Hela glycinmolekylen, på bekostnad av ATP, adderas till aminogruppen för att ge det som så småningom kommer att vara atomerna 4, 5 och 7 i purinringen (Aminogruppen i 5-fosforibosylaminen blir kväve N i purinringen.) Ytterligare en atom behövs för att komplettera den femledade ringdelen och den levereras som 5, 10-metenyltetrahydrofolat.

    Innan ringslutningen inträffar tillsätts emellertid glutaminamiden till kol 4 för att starta den sexledade ringdelen (blir kväve 3). Detta tillägg kräver ATP. Ytterligare en ATP krävs för att förena kol 8 och kväve 9 för att bilda den femledade ringen.

    Nästa steg är tillsatsen av koldioxid (som en karboxylgrupp) för att bilda kol 6 i ringen. Amingruppen i aspartat adderas till karboxylgruppen med ett efterföljande avlägsnande av fumarat. Aminogruppen är nu kväve 1 i den sista ringen. Denna process, som är typisk för användningen av aminogruppen av aspartat, kräver ATP. Den sista atomen i purinringen, kol 2, tillförs av 10-formyltetrahydrofolat. Ringslutning producerar purinukleotiden, IMP.

    Observera att minst 4 ATP:er krävs i denna del av processen. Vi har inte vid något tillfälle varken en fri bas eller en nukleotid.

    Bildning av AMP och GMP

    IMP kan då bli antingen AMP eller GMP. GMP-bildning kräver att IMP först oxideras till XMP med hjälp av NAD. Syret i position 2 ersätts av amiden N av glutamin på bekostnad av ATP. På samma sätt ger GTP energin för att konvertera IMP till AMP. Aminogruppen tillhandahålls av aspartat i en mekanism liknande den som används för att bilda kväve 1 i ringen. Avlägsnande av kolen i aspartat som fumarat lämnar kvävet kvar som 6-aminogruppen i adeninringen. Monofosfaterna omvandlas lätt till di- och trifosfaterna.

    Kontroll av De Novo Synthesis

    Kontroll av purinnukleotidsyntes har två faser. Kontroll av syntesen som helhet sker vid amidotransferassteget genom nukleotidinhibering och/eller [PRPP]. Den andra fasen av kontroll handlar om att upprätthålla en lämplig balans (inte jämlikhet) mellan ATP och GTP. Var och en stimulerar syntesen av den andra genom att tillhandahålla energin. Återkopplingsinhibering styr också den grenade delen eftersom GMP hämmar omvandlingen av IMP till XMP och AMP hämmar omvandlingen av IMP till adenylosuccinat.

    Man skulle kunna föreställa sig att kontrollerna fungerar på ett sådant sätt att om bara en av de två nukleotiderna krävdes, skulle det finnas en partiell inhibering av de novo-syntesen på grund av höga nivåer av den andra och den syntetiserade IMP skulle riktas mot syntesen av erforderlig nukleotid. Om båda nukleotiderna var närvarande i tillräckliga mängder skulle deras synergistiska effekt på amidotransferaset resultera i nästan fullständig inhibering av de novo-syntesen.

    De Novo-syntes av pyrimidinnukleotider

    Eftersom pyrimidinmolekyler är enklare än puriner, så är deras syntes enklare men är fortfarande från lätt tillgängliga komponenter. Glutamins amidkväve och koldioxid tillhandahåller atomerna 2 och 3 eller pyrimidinringen. De gör det dock efter att först ha omvandlats till karbamoylfosfat. De andra fyra atomerna i ringen tillförs av aspartat. Som är sant med purinnukleotider, tillförs sockerfosfatdelen av molekylen av PRPP.

    Karbamoylfosfat

    Pyrimidinsyntes börjar med karbamoylfosfat som syntetiseras i cytosolen i de vävnader som kan göra pyrimidiner (högst i mjälte, tymus, GItract och testiklar). Detta använder ett annat enzym än det som är involverat i ureasyntes. Karbamoylfosfatsyntetas II (CPS II) föredrar glutamin framför fri ammoniak och har inget krav på N-acetylglutamat.

    Bildning av orotisk syra

    Karbamoylfosfat kondenserar med aspartat i närvaro av aspartattranskarbamylas för att ge N-karbamylaspartat som sedan omvandlas till dihydroorotat.

    Hos människa är CPSII-, asp-transkarbamylas- och dihydroorotasaktiviteter en del av ett multifunktionellt protein.

    Oxidation av ringen av ett komplext, dåligt känt enzym producerar den fria pyrimidinen, orotsyra. Detta enzym är beläget på den yttre ytan av det inre mitokondriella membranet, i motsats till de andra enzymerna som är cytosoliska. Observera kontrasten med purinsyntes där en nukleotid bildas först medan pyrimidiner först syntetiseras som den fria basen.

    Bildning av nukleotider

    Orotsyra omvandlas till sin nukleotid med PRPP. OMP omvandlas sedan sekventiellt - inte i en grenad väg - till de andra pyrimidinnukleotiderna. Dekarboxylering av OMP ger UMP. O-PRT och OMP dekarboxylas är också ett multifunktionellt protein. Efter omvandling av UMP till trifosfatet tillsätts amiden av glutamin, på bekostnad av ATP, för att ge CTP.

    Kontrollera

    Kontrollen av pyrimidinnukleotidsyntes hos människa utövas primärt på nivån av cytoplasmatisk CPS II. UTP hämmar enzymet, konkurrerande med ATP. PRPP aktiverar den. Andra sekundära kontrollställen finns också (t.ex. OMP-dekarboxylas hämmas av UMP och CMP). Dessa är förmodligen inte särskilt viktiga under normala omständigheter.

    I bakterier är aspartattranskarbamylas kontrollenzymet. Det finns bara ett karbamoylfosfatsyntetas i bakterier eftersom de inte har mitokondrier. Karbamoylfosfat deltar således i en grenad väg i dessa organismer som leder till antingen pyrimidinnukleotider eller arginin.

    Interomvandling av nukleotider

    Monofosfaterna är de former som syntetiseras de novo även om trifosfaterna är de mest använda formerna. Men naturligtvis är de tre formerna i jämvikt. Det finns flera enzymer som klassificeras som nukleosidmonofosfatkinaser som katalyserar den allmänna reaktionen: (= representerar en reversibel reaktion)

    Bas-monofosfat + ATP = Bas-difosfat + ADP

    t.ex. Adenylatkinas: AMP + ATP = 2 ADP

    Det finns ett annat enzym för GMP, ett för pyrimidiner och även enzymer som känner igen deoxiformerna.

    På liknande sätt omvandlas difosfaterna till trifosfaterna av nukleosid-difosfatkinas:

    Det kan bara finnas ett nukleosid-difosfatkinas med bred specificitet. Man kan med rätta tala om en pool av nukleotider i jämvikt med varandra.

    Bärgning av baser

    Bärgning av purin- och pyrimidinbaser är en oerhört viktig process för de flesta vävnader. Det finns två distinkta vägar möjliga för att rädda baserna.

    Att rädda puriner

    Den viktigaste av vägarna för att rädda puriner använder enzymer som kallas fosforibosyltransferaser (PRT):

    PRT:er katalyserar tillsatsen av ribos-5-fosfat till basen från PRPP för att ge en nukleotid.

    Bas + PRPP = Bas-ribos-fosfat (BMP) + PPi

    Vi gav redan sett ett exempel på denna typ av enzym som en normal del av de novo syntesen av pyrimidinnukleotiderna, - O-PRT.

    Som en räddningsprocess har vi dock att göra med puriner. Det finns två enzymer, A-PRT och HG-PRT. A-PRT är inte särskilt viktigt eftersom vi genererar väldigt lite adenin. (Kom ihåg att katabolismen av adeninnukleotider och nukleosider sker genom inosin). HG-PRT är dock exceptionellt viktigt och det hämmas av både IMP och GMP. Detta enzym räddar guanin direkt och adenin indirekt. Kom ihåg att AMP genereras främst från IMP, inte från fritt adenin.

    Lesch-Nyhans syndrom

    HG-PRT har brist på sjukdomen som kallas Lesch-Nyhans syndrom, en allvarlig neurologisk störning vars mest uppenbara kliniska manifestation är en okontrollerbar självstympning. Lesch-Nyhan-patienter har mycket höga urinsyranivåer i blodet på grund av en väsentligen okontrollerad de novo-syntes. (Det kan vara så mycket som 20 gånger den normala kursen). Det finns en signifikant ökning av PRPP-nivåer i olika celler och en oförmåga att upprätthålla nivåer av IMP och GMP via räddningsvägar. Båda dessa faktorer kan leda till en ökning av aktiviteten hos amidotransferaset.

    Att rädda pyrimidiner

    En andra typ av räddningsväg innefattar två steg och är huvudvägen för pyrimidinerna, uracil och tymin.

    Bas + Ribos 1-fosfat = Nukleosid + Pi (nukleosid fosforylas)

    Nukleosid + ATP - Nukleotid + ADP (nukleosidkinas - irreversibel)

    Det finns ett uridinfosforylas och kinas och ett deoxitymidinfosforylas och ett tymidinkinas som kan rädda en del tymin i närvaro av dR1-P.

    Bildning av deoxiribonukleotider

    De novo syntesen och de flesta av räddningsvägarna involverar ribonukleotiderna. (Undantag är den lilla mängden räddning av tymin som anges ovan.) Deoxiribonukleotider för DNA-syntes bildas från ribonukleotiddifosfaterna (i däggdjur och E. coli).

    Ett basdifosfat (BDP) reduceras vid 2'-positionen av ribosdelen med användning av proteinet, tioredoxin och enzymet nukleosid-difosfatreduktas. Tioredoxin har två sulfhydrylgrupper som oxideras till en disulfidbindning under processen. För att återställa tioredoxinet till det reducerade så att det kan återanvändas krävs tioredoxinreduktas och NADPH.

    Detta system styrs mycket hårt av en mängd olika allosteriska effektorer. dATP är en allmän hämmare för alla substrat och ATP en aktivator. Varje substrat har sedan en specifik positiv effektor (en BTP eller dBTP). Resultatet är ett upprätthållande av en lämplig balans av deoxinukleotiderna för DNA-syntes.

    Syntes av dTMP

    DNA-syntes kräver också dTMP (dTTP). Detta syntetiseras inte i de novo-vägen och räddningen är inte tillräcklig för att upprätthålla den nödvändiga mängden. dTMP genereras från dUMP med användning av den folatberoende poolen med ett kol.

    Eftersom nukleosid-difosfatreduktaset inte är särskilt aktivt mot UDP, reduceras CDP till dCDP som omvandlas till dCMP. Detta deamineras sedan för att bilda dUMP. I närvaro av 5,10-metylentetrahydrofolat och enzymet tymidylatsyntetas överförs kolgruppen både till pyrimidinringen och reduceras ytterligare till en metylgrupp. Den andra produkten är dihydrofolat som därefter reduceras till tetrahydrofolatet med dihydrofolatreduktas.

    Kemoterapeutiska medel

    Tymidylatsyntetas är särskilt känsligt för tillgängligheten av folat enkolspoolen. Några av de cancerkemoterapeutiska medlen stör denna process såväl som med stegen i purinnukleotidsyntesen som involverar poolen.

    Kemoterapeutiska medel för cancer som metotrexat (4-amino, 10-metylfolsyra) och aminopterin (4-amino, folsyra) är strukturella analoger av folsyra och hämmar dihydrofolatreduktas. Detta stör upprätthållandet av folatpoolen och därmed de novo-syntesen av purinnukleotider och dTMP-syntesen. Sådana medel är mycket toxiska och administreras under noggrann kontroll.

    Frågesportsfrågor

    Om du vill testa din förståelse kan du prova dessa flervalsfrågor.

    Gå tillbaka till NetBiochems välkomstsida, där du kan välja ett annat ämne.


    Först ut är de essentiella aminosyrorna. Det är de nio aminosyror som din kropp inte kan skapa på egen hand och som du måste få genom att äta olika livsmedel. Vuxna behöver äta mat som innehåller följande åtta aminosyror: metionin, valin, tryptofan, isoleucin, leucin, lysin, treonin och fenylalanin. Histidin, den nionde aminosyran, är bara nödvändig för spädbarn.

    Istället för att lagra de essentiella syrorna, använder kroppen dem för att regelbundet skapa nya proteiner. Därför behöver kroppen en kontinuerlig – helst dagligen – tillförsel av dessa aminosyror för att hålla sig frisk.


    KONSUMTION OCH AMINOSYRA MÖNSTER AV PROTEINER I USA:S DIET

    Matkonsumtionsdata från U.S. Department of Agricultures (USDA) undersökningar från 1977� och 1985 indikerar att 14 till 18 % av det totala matens energiintag kommer från protein (USDA, 1983, 1986, 1987). Trots stora variationer i matens energiintag förblir denna andel lika för båda könen och alla åldersgrupper utom spädbarn. Det är också liten förändring som en funktion av hushållsinkomst, urbanisering eller ras. Livsmedel som sannolikt är underrapporterade i undersökningar (t.ex. alkoholhaltiga drycker, konfektyrer) skulle ge energi men lite protein, därför kan andelen energi från protein överskattas. Den genomsnittliga konsumtionen är dock ganska generös: cirka 50 g/dag hos förskolebarn 70 till 85 g hos äldre barn 90 till 110 g hos män och 65 till 70 g hos kvinnliga ungdomar och vuxna och 75 till 80 g hos män och 55 till 65 g hos kvinnor över 65 år.

    Livsmedel av animaliskt ursprung bidrar med cirka 65 % av proteinet i USDA-undersökningen, där andelen från kött- och mejerigrupperna varierar något med åldern (USDA, 1983). På samma sätt indikerar data från den andra nationella hälso- och näringsundersökningen (NHANES II) att cirka 48 % av proteinet kommer från kött, fisk och fågel, 17 % från mejeriprodukter och 4 % från ägg (Block et al., 1985). Betydelsen av spannmålsprodukter som leverantörer av protein inser man inte alltid, särskilt i befolkningar som äter dieter rik på animaliska produkter. Spannmål tillhandahåller i genomsnitt 16 till 20% av det totala proteinintaget i USA.

    Aminosyramönstret i kosten som konsumeras av barn i åldrarna 1 till 3 år och alla undersökta personer anges i Tabell 6-5. Mönstret är enhetligt mellan åldersgrupperna och uppfyller kravmönsternivåerna för alla åldersgrupper utom spädbarn. Det amerikanska konsumtionsmönstret uppfyller också det provisoriska mönstret för ammande kvinnor. Därför krävs ingen justering av den rekommenderade mängden referensprotein för personer som äter en typisk amerikansk kost.

    Smältbarhet Enbart aminosyrapoängen kan leda till en överskattning av kapaciteten hos vissa proteiner att uppfylla fysiologiska krav om inte smältbarheten beaktas. När aminosyrapoängen multipliceras med smältbarheten blir den analog med den biologiskt bestämda nettoproteinanvändningen (NPU). NPU är produkten av biologiskt värde (jämförbart med aminosyrapoäng) och sann proteinsmältbarhet.

    Skillnader i smältbarhet beror på inneboende skillnader i matproteinets natur och cellväggens natur, från närvaron av andra kostfaktorer som modifierar matsmältningen (t.ex. kostfiber, polyfenoler som tanniner och enzymhämmare) och från kemiska reaktioner (t.ex. bindning av aminogrupperna i lysin och tvärbindningar), som kan påverka frisättningen av aminosyror genom enzymatiska processer. Det finns få data om smältbarheten av specifika aminosyror i livsmedelsproteiner, och eventuella skillnader fångas inte upp i mätningar av den totala proteinsmältbarheten. Även om det är känt att det finns skillnader mellan mönstret av aminosyror i matprotein, fekalt material och portalblod, är det nu inte möjligt att ge finare justering än den totala smältbarheten.

    Representativa data om smältbarheten av vissa utvalda proteiner visas i Tabell 6-6. En mer omfattande lista över proteinsmältbarhet kan hittas i rapporter av Hopkins (1981) och FAO (1970). Den sanna smältbarheten av referensproteiner tilldelas ett värde på 100 för att översätta krav på referensproteiner till rekommenderade nivåer av intag för vanliga blandningar av dietproteiner. Eftersom det blandade proteinet i en typisk amerikansk kost har visat sig vara lika välsmält som referensproteiner, krävs normalt ingen justering för denna faktor.

    Justering av ersättningar för kostkvalitet Justering för exceptionella kostmönster kan göras genom att härleda en viktad smältbarhetsfaktor baserad på smältbarheten av de huvudsakliga proteinkällorna som konsumeras och en aminosyrapoäng baserad på deras bidrag av essentiella aminosyror. Sådan justering skulle sällan vara berättigad för den amerikanska befolkningen. I tabell 6-7 visas ett exempel på beräkningar som krävs för att göra en justering för en ovanlig diet där det vanliga konsumtionsmönstret är omvänt, det vill säga endast en tredjedel av proteinet från animaliska källor. En jämförelse av aminosyramönstret med kravmönstren i Tabell 6-5 visar att lysin är lågt för förskoleåldern och tryptofan är på gränsen. Den begränsande aminosyran är lysin, som har en poäng på 51/58, eller 88%. Aminosyramönstret uppfyller kravmönstren för äldre barn och vuxna, dvs poängen är 100. Den viktade smältbarhetsfaktorn är 92%. Proteintillägget för ett 3-årigt barn är alltså 1,1 × 100/88 × 100/92, eller 1,4 g/kg. För äldre barn och vuxna skulle en justering av bidraget endast göras för smältbarheten.

    TABELL 6-7

    Exempel på beräkningar som behövs för justering av proteintillskott för en diet med 33 % animaliskt och 67 % vegetabiliskt protein.


    11.5: Översikt över aminosyrakatabolism och flera exempel - Biologi

    Aminosyror är organiska föreningar som kombineras för att bilda proteiner. De är byggstenen i proteiner. De kallas monomerer av proteiner. Vissa egenskaper hos proteiner är följande

    • Det finns en närvaro av minst en sur karboxylgrupp (-COOH-) och en basisk aminogrupp (-NH2-).
    • Färglösa, kristallina fasta ämnen.
    • Vattenlöslig och olöslig i organiska lösningsmedel.
    • Det finns 20 aminosyror i naturen.
    • T.ex. alanin, glycin, etc. Den enklaste är glycin.

    Bildning av peptidbindning

    När två aminosyror är sammanfogade genom föreningen av alfa-karboxylgruppen (-COOH) av en aminosyra med alfa-aminogruppen (-NH)2 ) av andra aminosyror bildas en peptidbindning och en vattenmolekyl elimineras. Denna process är känd som peptidkoppling. Polypeptidkedjan bildas när aminosyror sammanfogas i en lång kedja.

    källa: shawmst.org fig: bildande av peptidbindning

    Typer av aminosyror

    20 typer av aminosyror är indelade i två kategorier.

    1. Essentiella aminosyror: Essentiella aminosyror kan inte tillverkas av kroppen. Som ett resultat måste de komma från mat. De essentiella aminosyrorna är isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan och valin.
    2. Icke-essentiella aminosyror: De produceras i vår kropp även om vi inte får det från maten vi äter. De 12 icke-essentiella aminosyrorna är alanin, serin, glycin, glutamin, tyrosin, asparaginsyra, cystein, arginin, histidin, prolin, glutaminsyra och asparagin.

    Funktioner

    • Fungerar som byggstenen för protein.
    • Tyrosin ger upphov till tyroxin och adrenalinhormoner och melaninpigment.
    • Reparera kroppsvävnader.
    • Utför många andra kroppsfunktioner.

    Proteiner

    Proteiner är polymerer av aminosyror som är kovalent sammanlänkade med peptidbindningar till en kedja. Dessa mest komplexa kemiska föreningar bildade av C, H, O, N, S, P. Dess karakteristiska element är kväve.

    Kategorier av proteiner.

    Beroende på deras kemiska natur är de indelade i tre kategorier,

      Enkla proteiner: Bildas av peptidkedjor och ger aminosyror vid hydrolys. T ex globulin, histoner osv.

    Glykoproteiner -Protein + Glukos. T.ex. mucin av saliv.
    Fosfoproteiner - Aminosyror + fosfat. T.ex. kasein av mjölk.
    Lipoproteiner - Aminosyra + Lipid. T.ex. Hjärnans proteiner.
    Nukleoprotein - Aminosyra + nukleinsyra. Till exempel kromosomer i en cell.
    Kromoprotein - Aminosyra + färgat pigment. T ex hemoglobin och ögats näthinna.

    På basis av strukturen hos molekyler klassificeras proteiner som

    1. Globulärt protein består av mer än en polypeptidkedjor med alfa-helixkonfiguration uppvikt på något bestämt sätt som hålls samman av vätebindningar och kohesiva krafter. De är vattenlösliga, och även i en saltlösning och syror eller baser. T.ex. albumin och globulin.
    2. Fibrösa proteiner vridna runt varandra och producerar lite fiberliknande struktur. Dessa är olösliga i vatten eller andra reagenser. T ex keratin, elastin, kollagen osv.

    Strukturer av protein.

    Strukturella egenskaper hos proteiner beskrivs vanligtvis på fyra nivåer av komplexitet.

    • Primär struktur Det linjära arrangemanget av aminosyror i ett protein och placeringen av kovalenta länkar såsom disulfidbindningar mellan aminosyror. Till exempel insulin.
    • Sekundär struktur Här böjer och veck polypeptidkedjan på grund av molekylär kraft och ger speciella former åt proteinet. Till exempel inkluderar alfaspiraler och veckade ark, som stabiliseras genom vätebindning.
    • Tertiär struktur Här lindas lång peptidkedja och viks på olika sätt genom att själv bilda den tertiära strukturen med fyra typer av bindningar.
      Vätebindningar
      Jonbindningar
      Hydrofob bindning
      Disulfidbindning.
    • Kvartär struktur Icke-kovalenta interaktioner som binder flera polypeptider till ett enda större protein. Bildas på grund av polymerisation av flera tertiära proteiner. Till exempel: fosforylas.
    • källa: biochemanics.wordpress.com fig: primär struktur av protein
    • källa: biochemanics.wordpress.com fig: Sekundär struktur av protein
    • källa: www.youtube.com fig:Tertiär struktur av protein

    Funktioner

    1. Det är också känt som byggstenar eftersom det spelar den avgörande rollen i underhållet av kroppsvävnad, inklusive utveckling och reparation.
    2. Protein ger energibränsle. Kalorivärdet för 1 g protein är 5,65 kcal medan det fysiologiska bränslevärdet för 1 g protein är 4,0 kcal.
    3. Proteiner fungerar som enzymer eller biokatalysatorer som reglerar livsprocesser.
    4. Protein är involverat i skapandet av vissa hormoner som insulin.
    5. Proteiner är antikroppar eller immunglobiner. De neutraliserar främmande kroppar och utvecklar immunitet.

    Lipider eller fetter

    källa: www.hindustantimes.com fig: Fett

    Lipider är en bred grupp av naturligt förekommande molekyler som inkluderar fetter och fettliknande ämnen. Det är den andra gruppen av organiska föreningar som fungerar som mat för kroppen. Dess egenskaper är,

    • Vattenlösliga.
    • Lösliga inopolära organiska lösningsmedel som eter, aceton, etc.
    • Innehåller C, H, O, ibland N eller K.
    • Det ger fettsyror vid hydrolys.
    • Kombinerar med fettsyror för att bilda estrar.

    Fettsyror

    Fettsyror är rakkedjig organisk syra. Innehåller vanligtvis det jämna antalet kolatomer. De kan vara mättade (en bindning) eller omättade (en eller flera dubbelbindningar)
    Allmän formel = R - COOH, där
    R = CH3, CH2

    Det finns två typer av fettsyror

    • Omättade fettsyror: De har en eller flera dubbelbindningar mellan kolatomerna. De har en mycket låg smältpunkt. T ex oljesyra, linolsyra, etc.
    • Mättade fettsyror De har ingen dubbelbindning mellan atomerna. De har hög smältpunkt. Till exempel palmitinsyra, stearinsyra.

    Klassificering av lipider

    Lipider delas in i tre kategorier,

    1. Enkla lipider.
      De är estrar av fettsyror. De är indelade i tre typer.
      • Neutrala lipider: De är estrar av fettsyror och glyceroler och kallas därför glycerider. Beroende på antalet fettsyror bundna till glycerol är de mono-, di- eller triglycerider.
        källa:intranet.tdmu.edu.ua fig: Ett triglyceridfett
      • Oljor De är rika på omättade fettsyror. De är flytande tillstånd.
      • Vaxer Det finns estrar av långkedjiga fettsyror och alkohol. De är kemiskt inerta utan dubbelbindning. De är skyddande i sin funktion. De viktiga typerna av vaxer är växtvaxer, bivax, lanolin (ullfett).

    Steroider:

    Använd inte fettsyror, de är oförtvålbara och hydrolyseras inte vid upphettning. T.ex. kolesterol, diosgenin.

    • Kolesterol är en prekursormolekyl för många könshormoner.
    • Kolesterol vid bestrålning av UV-strålar bildar D-vitamin.
    • Diosgenin används vid tillverkning av antifertilitetspiller.
    • Lipider ger energibränsle. Kalorivärdet för 1 g fett är 9,45 kcal medan det fysiska bränslet för 1 g fett är 9,0 kcal.
    • Lipid fungerar som en värmeisolator.
    • Lipider fungerar som lösningsmedel för fettlösliga vitaminer som A, D, E och K.
    • Absorbera mekanisk påverkan runt organ som ögongloben.
    • Fosfolipider utgör en beståndsdel av ett membran av olika organ.

    Affordances food-truck SpaceTeam unicorn störa integrera viral par programmering big data pitch däck intuitiv intuitiv prototyp lång skugga. Responsiv hacker intuitivt driven

    Jacob Sims

    Prototyp intuitiv intuitiv tankeledare personas parallax paradigm lång skugga engagerande enhörning SpaceTeam fond idéparadigm.

    Kelly Dewitt

    Responsiv hacker intuitivt driven vattenfall är så 2000 och sen intuitiv cortado bootstrapping riskkapital. Engagerande food-truck integrerar intuitiv parprogrammering Steve Jobs tänkare-maker-doer människocentrerad design.

    Affordances food-truck SpaceTeam unicorn störa integrera viral par programmering big data pitch däck intuitiv intuitiv prototyp lång skugga. Responsiv hacker intuitivt driven

    Luke Smith

    Unicorn disrupt integrera viral parprogrammering big data pitch däck intuitiv intuitiv prototyp long shadow. Responsiv hacker intuitivt driven

    Lämna en kommentar :
    Saker att komma ihåg
    • Aminosyror är byggstenar för proteiner.
    • 20 aminosyror finns i naturen.
    • Exempel på aminosyror är alanin, glycin, etc.
    • Aminosyror är sammanlänkade i proteiner genom speciella slags bindningar som kallas peptidbindningar.
    • Proteiner är polymerer som består av kedjor av aminosyror.
    • Tre kategorier av proteiner är enkla proteiner, konjugerade proteiner och härledda proteiner.
    • Protein fungerar som en byggsten, energi, enzymer och hormoner.
    • Lipider är gruppen av fetter och fettliknande ämnen.
    • Äkta lipider är estrar av fettsyror och alkohol.
    • Lipider är estrar av fettsyror och viss alkohol.
    • Exempel på fetter är vanaspati ghee, Margarin och oljor är senapsolja, solrosolja etc.
    • Kolesterol är en steroidvätska.
    • Exempel på steroider område Kolesterol och Diosgenin.
    • Det inkluderar varje relation som etablerats bland folket.
    • Det kan finnas mer än en gemenskap i ett samhälle. Gemenskap mindre än samhället.
    • Det är ett nätverk av sociala relationer som inte kan ses eller röras.
    • gemensamma intressen och gemensamma mål är inte nödvändiga för samhället.

    Håll kontakten med Kullabs. Du hittar oss på nästan alla sociala medieplattformar.


    Titta på videon: FACIT till nyheterna (Augusti 2022).