Information

Har alla prokaryoter ATP-syntaser och en elektrontransportkedja?

Har alla prokaryoter ATP-syntaser och en elektrontransportkedja?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Jag letade upp det här och jag undrar om jag hittills har rätt i följande:

  • För det mesta utför eukaryoter aerob andning, vilket involverar glykolys, Krebs-cykeln och oxidativ fosforylering som involverar ATP-syntas och en ETC
  • Prokaryoter kan antingen göra aerob andning, anaerob andning eller fermentering, varav de två första kräver en ETC- och ATP-syntas, som skulle finnas i prokaryotens plasmamembran

Om så är fallet undrade jag om det finns prokaryoter som bara gör fermentering, och i så fall har de ATP-syntaser och en ETC? Med andra ord, finns det några organismer utan ATP-syntaser och en ETC (som skulle tvinga dem att överleva på enbart jäsning, om det inte finns någon annan metod för energiproduktion i prokaryoter som inte använder ATP-syntaser och en ETC som jag är saknas)?

Tack


Detta är en intressant fråga (jag menar verkligen det här - se nedan), för vilken ett rakt svar är anmärkningsvärt svårt att hitta på webben. När jag googlade efter det fick jag sidor med påståenden som tvingar anaeroba bakterier fortfarande hade elektrontransportkedjan (ETC) och ATP-syntas eftersom det fanns andra elektronacceptorer än syre. Ja, vi vet att saker och ting är annorlunda i termiska ventiler och varma källor, men hur är det med gasgangren? Jag är ingen mikrobiolog, men jag lekte med metabolismen av vissa bakterier för ett biokemiskt bioinformatiklaboratorium för några år sedan, så jag kan ge två fall där anaeroba bakterier verkar sakna antingen ETC eller både ETC- och ATP-syntas.

Clostridium perfringens

Detta är den anaeroba jäsande bakterien som leder till gas kallbrand i infekterade sår och var en viktig orsak till lemförlust och dödlighet under första världskriget. DNA-sekvensen för Clostridium perfringens har bestämts. Jag citerar utförligt från tidningen eftersom den beskriver jäsningen, men kursivera nyckelpåståendet för dem som vill hoppa över detta:

Vi kunde inte hitta några gener som kodade för trikarboxylsyra (TCA) cykel- eller andningskedja-relaterade proteiner, i motsats till C. acetobutylicum, som har ofullständiga TCA-cykelenzymer. I likhet med C. acetobutylicum skulle vi kunna konstruera en vägkarta för anaerob jäsning som resulterar i produktion av laktat, alkohol, acetat och butyrat, som alla ofta har detekterats i C. perfringens-kulturer. I fermenteringsvägen omvandlas pyruvat till acetyl-CoA av pyruvat-ferredoxinoxidoreduktas (CPE2061), vilket producerar CO2 gas och reducerat ferredoxin. Elektroner från det reducerade ferredoxinet överförs till protoner med hydrogenas (CPE2346), vilket resulterar i bildandet av vätemolekyler (H)2) som frigörs från cellen tillsammans med CO2.

Den relaterade bakterien, Clostridium acetobutylicum, som nämns i extraktet, är också en obligatorisk anaerob. (Den jäser en mängd olika växtmono- och polysackarider till aceton, butanol och etanol - som användes för att producera sprängämnen under första världskriget.) Även om den har några enzymer från TCA-cykeln kan den inte använda cykeln oxidativt , och, liksom Clostridium perifringens, saknar enzymerna i elektrontransportkedjan och ett ATP-syntas.

Ureaplasma urealyticum (Ureaplasma parvum)

Denna mikroorganism är en mikoplasma (mollikut) snarare än en bakterie - dvs den saknar cellvägg. Det infekterar människans urogenitala organ. Det saknar komponenterna i en elektrontransportkedja men har ett funktionellt ATP-syntas. Det genererar en vätejongradient, inte genom att öka vätejonkoncentrationen i intermembranutrymmet genom oxidation av NADH i ETC, utan genom att minska den intracellulära vätejonkoncentrationen genom att generera ammoniak från urea (rikligt i dess livsmiljö) i en reaktion katalyserad av ureaset den kodar för. Organismens sekvens och referenser till tidigare arbeten om dess ureasaktivitet finns här.

Evolutionära överväganden

Anledningen till att jag tycker den här frågan är intressant är att anaeroba organismer föregick aeroba organismer, så frågan uppstår om det finns några samtida anaeroba bakterier som har utvecklats från dessa urtidsanaeroba och aldrig har haft ett elektrontransportsystem - eller alla är nutida anaeroba organismer som saknar en ETC som härrör från organismer med en ETC (aerob eller med någon annan elektronacceptor) och som just har förlorat dessa funktioner genom icke-användning (som är mest troligt i exemplen ovan)? Denna fråga måste säkert ha övervägts av de på området.


Ja det finns, även om jag var tvungen att gräva mycket för att hitta dem. De kallas strikt fermentativa bakterier.

Mjölksyrabakterier (Lactobacillales (Firmicutes)) fermenterar glukos genom pyruvat till laktat med hjälp av den glykolytiska vägen, och inkluderar släktena Streptokock, Laktokocker, Lactobacillus, och Leuconostoc.

Från Madigan et al. 2014 Brock biology of microorganisms, 14:e upplagan (PDF):

sid. 66.

"Mikrobiella eukaryoter som innehåller hydrogenosomer utför en strikt fermentativ metabolism. Exempel inkluderar den mänskliga parasiten Trichomonas (Avsnitt 17.3 och 32.4) och olika protister som lever i vommen hos idisslare (avsnitt 1.5 och 22.7) eller syrefria lera och sjösediment."

s. 93.

"AtPasets reversibilitet förklarar varför strikt fermentativa bakterier som saknar elektrontransportkedjor och inte kan utföra oxidativ fosforylering fortfarande innehåller ATPaser. Många viktiga reaktioner i cellen, såsom flagellarrotation och vissa former av transport, är kopplade till energi från pmf snarare än direkt från ATP. Således fungerar ATPaset hos organismer som inte kan andas, såsom de strikt fermentativa mjölksyrabakterierna, enkelriktat för att generera denna nödvändiga pmf från ATP som bildas under fosforylering på substratnivå vid fermentering."

Trichomonas (Excavata) är en eukaryot.


Detta är ett mycket sent svar, men många mykoplasma saknar de flesta större metabola vägar utöver glykolys; alltså ingen elektrontransportkedja och ingen trikarboxylcykel (se Pollack et a. 2002).


18.3E: Teoretiskt ATP-utbyte

  • Bidraget av Gary Kaiser
  • Professor (mikrobiologi) vid Community College of Baltimore Country (Cantonsville)
  • Det teoretiska maximala utbytet av ATP för oxidation av en glukosmolekyl under aerob andning är 38. När det gäller fosforylering på substratnivå, oxidativ fosforylering och de involverade komponentvägarna, förklara kort hur detta antal erhålls.

Att bestämma det exakta utbytet av ATP för aerob andning är svårt av flera skäl. Förutom att generera ATP genom oxidativ fosforylering i prokaryota celler, används protonmotorkraft även för funktioner som transport av material över membran och roterande flageller. Vissa bakterier använder också andra bärare i sin elektrontransportkedja än andra och bärarna kan variera i antalet protoner de transporterar över membranet. Dessutom antalet ATP som genereras per reducerad NADH eller FADH2 är inte alltid ett heltal. För varje elektronpar som transporteras till elektrontransportkedjan av en molekyl av NADH, genereras mellan 2 och 3 ATP. För varje elektronpar som överförs av FADH2mellan 1 och 2 ATP genereras. I eukaryota celler, till skillnad från prokaryoter, måste NADH som genereras i cytoplasman under glykolys transporteras över mitokondriella membranet innan det kan överföra elektroner till elektrontransportkedjan och detta kräver energi. Som ett resultat genereras mellan 1 och 2 ATP från dessa NADH.

För enkelhetens skull kommer vi dock att titta på det teoretiska maximala utbytet av ATP per glukosmolekyl oxiderad av aerob andning. Vi kommer att anta att för varje elektronpar som överförs till elektrontransportkedjan av NADH, kommer 3 ATP att genereras för varje elektronpar som överförs av FADH2, 2 ATP kommer att genereras. Tänk dock på att mindre ATP faktiskt kan genereras.

Som sett ovan ger en molekyl av glukos oxiderad av aerob andning i prokaryoter följande:

2 netto ATP från fosforylering på substratnivå
2 NADH ger 6 ATP (förutsatt 3 ATP per NADH) genom oxidativ fosforylering

2 NADH ger 6 ATP (förutsatt 3 ATP per NADH) genom oxidativ fosforylering

2 ATP från fosforylering på substratnivå
6 NADH ger 18 ATP (förutsatt 3 ATP per NADH) genom oxidativ fosforylering
2 FADH2 ger 4 ATP (förutsatt att 2 ATP per FADH2) genom oxidativ fosforylering

Totalt teoretiskt maximalt antal ATP som genereras per glukos i prokaryoter

38 ATP: 4 från fosforylering på substratnivå 34 från oxidativ fosforylering.

I eukaryota celler är det teoretiska maximala utbytet av ATP som genereras per glukos 36 till 38, beroende på hur 2 NADH som genereras i cytoplasman under glykolys kommer in i mitokondrierna och om det resulterande utbytet är 2 eller 3 ATP per NADH.


Elektrontransportkedjeprocess i växt- och djurceller |Metabolteknik

Allt levande drivs på energi. Om organismen är en växt eller autotrof mikrob kommer energin från solljus.

För alla andra livsformer utvinns energi från näringsämnen genom reaktioner av metabolism-cellulär andning.

(a) Cellulär andning och elektrontransportkedjan:

Oavsett om den ursprungliga energiformen är solljus eller mat, måste den i slutändan omvandlas till den cellulära energivalutan av adenosintrifosfat (ATP). För de flesta organismer görs denna omvandling genom cellandning en serie vägar där glukos (socker) bryts ner och den extraherade energin omvandlas till ATP.

Cellulära andningsvägar inkluderar glykolys, omvandling av acetyl-CoA, Krebs cykel och elektrontransport. Elektrontransport är den mest komplexa och produktiva vägen för cellandning, och producerar 34 molekyler ATP för varje glukosmolekyl.

(b) Plats för elektrontransportkedjan är lokaliserad:

Elektrontransport kräver ett membran för att fungera. I prokaryota celler, de från bakterier och bakterieliknande akaier, sker elektrontransport i cellens plasmamembran. I eukaryota celler, de mer evolutionärt avancerade och komplexa cellerna av djur, växter och svampar, sker elektrontransport i cellulära organeller som kallas mitokondrier - den eukaryota cellens små kraftfabriker.

(c) Hur elektrontransport fungerar:

Det mesta av ATP som görs i cellandning kommer från stegvis frigöring av energi, genom en serie av oxidationsreduktion (redox) reaktioner mellan molekyler inbäddade i plasmamembranet (prokaryoter) eller mitokondrier (eukaryoter).

Det är lättast att förstå hur elektrontransport fungerar för att dela upp det i tre huvudhändelser:

(i) Oxidationsreduktionsreaktioner:

Under glykolys, syntes av acetyl-CoA och Kreb’s cykler reduceras elektronbärarna NAD + och FADH för att bilda NAD + respektive FADH. Dessa molekyler är som små uppladdningsbara batterier, och när NAD + och FADH reduceras betyder det att de tar emot och bär elektroner och vätejoner (H + )-potentiell energi som kan användas senare i cellandning.

I elektrontransportkedjan oxideras dessa elektronbärare och överför deras elektroner till bärarmolekylerna inbäddade i ETC-membranet. Elektronerna förs sedan från en bärarmolekyl till en annan i en serie oxidations-reduktionsreaktioner, och slutligen, i aerob andning, till den slutliga elektronacceptorn, syre (O)2).

(ii) Skapande av vätejongradient:

Energin från varje elektron som leds ner i kedjan används för att pumpa en proton (H+) genom varje bärarmolekyl, från ena sidan av membranet till den andra. Detta skapar en protongradient, en typ av jongradient (skillnad i jonkoncentration ‘mellan två sidor av ett membran), och gradienter är potentiell energi tillgänglig för cellulärt arbete.

(iii) Fosforylering av ADP:

H+ på den sida av membranet där de är mest koncentrerade kommer så småningom att flöda tillbaka över membranet, nedför den elektrokemiska protongradienten genom proteinkanaler som kallas ATP-synteser. När varje H+ rör sig tillbaka över membranet, syntetiserar ATP fosforylerar adenosindifosfat (ADP) för att göra högenergimolekylen ATP, som kan användas för många olika energikrävande reaktioner i hela cellen.

Elektrontransportkedjan i mitokondrien är platsen för oxidativ fosforylering i eukaryoter. NADH och succinat som genereras i citronsyracykeln oxideras, vilket ger energi för att driva ATP-synteser.


Funktion av ATP-syntas

ATP-syntasets funktion är att producera ATP. ATP är nödvändigt för att driva alla cellulära processer, så det används ständigt av celler och måste ständigt produceras. Varje ATP-syntas kan producera cirka 100 molekyler ATP varje sekund. Eukaryoter, som växter, djur och svampar, har organeller som kallas mitokondrier som huvudsakligen fungerar som ATP-producenter.

Växter har även kloroplaster som innehåller ATP-syntas och kan producera ATP från solljus och koldioxid. Bakterier och archaea, som utgör prokaryoterna, har inga mitokondrier utan producerar ATP genom liknande cellulära andningsprocesser i deras plasmamembran.

I alla former av liv har ATP-syntas i princip samma struktur och funktion. Därför tros det ha utvecklats tidigt i livets utveckling och skulle ha hittats i den sista gemensamma förfadern till allt liv på jorden.


Roterande jontranslokerande ATPaser/ATP-syntaser: mångfald, likheter och skillnader

Jon-translokerande ATPaser och ATP-syntaser (F-, V-, A-typ ATPaser och flera P-typ ATPaser och ABC-transportörer) katalyserar ATP-hydrolys eller ATP-syntes kopplad till jontransporten över membranet. F-, V- och A-ATPaser är proteinnanomaskiner som kombinerar transmembrantransport av protoner eller natriumjoner med ATP-syntes/hydrolys med hjälp av en roterande mekanism. Dessa enzymer är sammansatta av två subenhetssubkomplex som roterar i förhållande till varandra under katalys. Roterande ATPaser fosforylerar/defosforylerar nukleotider direkt, utan generering av fosforylerade proteinmellanprodukter. ATPaser av F-typ finns i kloroplaster, mitokondrier, de flesta eubakterier och i få arkéer. ATPaser av V-typ är eukaryota enzymer som finns i en mängd olika cellulära membran, inklusive plasmamembranet, vakuoler, sena endosomer och trans-Golgi cisternae. A-typ ATPaser finns i archaea och vissa eubakterier. F- och A-ATPaser har två huvudfunktioner: ATP-syntes som drivs av protonens drivkraft (pmf) eller, i vissa prokaryoter, natrium-motorkraft (smf) och generering av pmf eller smf på bekostnad av ATP-hydrolys. Hos prokaryoter kan båda funktionerna vara mycket viktiga, beroende på miljön och närvaron av andra enzymer som kan pmf eller smf generation. I eukaryoter är F-ATPases primära och mest avgörande funktion ATP-syntes. Eukaryota V-ATPaser fungerar uteslutande som ATP-beroende protonpumpar som genererar pmf nödvändiga för transmembrantransport av joner och metaboliter och är avgörande för pH-reglering. Denna recension beskriver mångfalden av roterande jontranslokerande ATPaser från olika organismer och jämför de strukturella, funktionella och regulatoriska egenskaperna hos dessa enzymer.


Innehåll

De flesta eukaryota celler har mitokondrier, som producerar ATP från produkter från citronsyracykeln, fettsyraoxidation och aminosyraoxidation. Vid det inre mitokondriella membranet, elektroner från NADH och FADH2 passera genom elektrontransportkedjan till syre, som reduceras till vatten. [3] Elektrontransportkedjan består av en enzymatisk serie av elektrondonatorer och -acceptorer. Varje elektrondonator kommer att skicka elektroner till en mer elektronegativ acceptor, som i sin tur donerar dessa elektroner till en annan acceptor, en process som fortsätter nedåt i serien tills elektroner passerar till syre, den mest elektronegativa och terminala elektronacceptorn i kedjan. Passage av elektroner mellan donator och acceptor frigör energi, som används för att generera en protongradient över mitokondriella membranet genom att "pumpa" protoner in i intermembranutrymmet, vilket ger ett termodynamiskt tillstånd som har potential att utföra arbete. Hela denna process kallas oxidativ fosforylering eftersom ADP fosforyleras till ATP genom att använda den elektrokemiska gradienten som fastställs av redoxreaktionerna i elektrontransportkedjan.

Mitokondriella redoxbärare Redigera

Energi som erhålls genom överföring av elektroner ner i elektrontransportkedjan används för att pumpa protoner från mitokondriernas matris in i intermembranutrymmet, vilket skapar en elektrokemisk protongradient (ΔpH) över det inre mitokondriella membranet. Denna protongradient är till stor del men inte uteslutande ansvarig för den mitokondriella membranpotentialen (ΔΨM). [4] Det tillåter ATP-syntas att använda flödet av H+ genom enzymet tillbaka in i matrisen för att generera ATP från adenosindifosfat (ADP) och oorganiskt fosfat. Komplex I (NADH-koenzym Q-reduktas märkt I) tar emot elektroner från Krebs-cykelns elektronbärare nikotinamidadenindinukleotid (NADH) och skickar dem till koenzym Q (ubikinon märkt Q), som också tar emot elektroner från komplex II (succinatdehydrogenas märkt II) . Q överför elektroner till komplex III (cytokrom bc1 komplex märkt III), som överför dem till cytokrom c (cyt c). Cyt c överför elektroner till komplex IV (cytokrom c oxidas märkt IV), som använder elektronerna och vätejonerna för att reducera molekylärt syre till vatten.

Fyra membranbundna komplex har identifierats i mitokondrier. Var och en är en extremt komplex transmembranstruktur som är inbäddad i det inre membranet. Tre av dem är protonpumpar. Strukturerna är elektriskt förbundna med lipidlösliga elektronbärare och vattenlösliga elektronbärare. Den övergripande elektrontransportkedjan:

Complex I Edit

I komplex I (NADH ubikinonoxireduktas, Typ I NADH-dehydrogenas eller mitokondriekomplex I EC 1.6.5.3) avlägsnas två elektroner från NADH och överförs till en lipidlöslig bärare, ubikinon (Q). Den reducerade produkten, ubiquinol (QH2), diffunderar fritt inuti membranet, och komplex I translokerar fyra protoner (H+) över membranet, vilket ger en protongradient. Komplex I är en av de viktigaste platserna där för tidigt elektronläckage till syre inträffar, och är således en av de viktigaste platserna för produktion av superoxid. [5]

Elektronernas väg är som följer:

NADH oxideras till NAD+ genom att reducera Flavinmononukleotid till FMNH2 i ett två-elektronsteg. FMNH2 oxideras sedan i två en-elektronsteg, genom en semikinon-mellanprodukt. Varje elektron överförs alltså från FMNH2 till ett Fe-S-kluster, från Fe-S-klustret till ubiquinon (Q). Överföring av den första elektronen resulterar i friradikalformen (semikinon) av Q, och överföring av den andra elektronen reducerar semikinonformen till ubikinolformen, QH2. Under denna process translokeras fyra protoner från mitokondriematrisen till intermembranutrymmet. [6] När elektronerna kontinuerligt oxideras och reduceras genom hela komplexet produceras en elektronström längs 180 Ångströms bredd av komplexet inuti membranet. Denna ström driver den aktiva transporten av fyra protoner till intermembranutrymmet per två elektroner från NADH. [7]

Complex II Edit

I komplex II (succinatdehydrogenas eller succinat-CoQ-reduktas EC 1.3.5.1) levereras ytterligare elektroner till kinonpoolen (Q) som kommer från succinat och överförs (via flavinadenindinukleotid (FAD)) till Q. Komplex II består av fyra proteiner subenheter: succinatdehydrogenas, (SDHA) succinatdehydrogenas [ubiquinon] järn-svavelsubenhet, mitokondriell, (SDHB) succinatdehydrogenaskomplex subenhet C, (SDHC) och succinatdehydrogenaskomplex, subenhet D, (SDHD). Andra elektrondonatorer (t.ex. fettsyror och glycerol-3-fosfat) leder också elektroner in i Q (via FAD). Komplex II är en parallell elektrontransportväg till komplex 1, men till skillnad från komplex 1 transporteras inga protoner till intermembranutrymmet i denna väg. Därför bidrar vägen genom komplex II med mindre energi till den övergripande elektrontransportkedjan.

Complex III Edit

I komplex III (cytokrom före Kristus1 komplex eller CoQH2-cytokrom c reduktas EC 1.10.2.2) bidrar Q-cykeln till protongradienten genom en asymmetrisk absorption/frisättning av protoner. Två elektroner tas bort från QH2 vid QO och överfördes sekventiellt till två cytokrommolekyler c, en vattenlöslig elektronbärare belägen i intermembranutrymmet. De två andra elektronerna passerar sekventiellt över proteinet till Qi plats där kinondelen av ubikinon reduceras till kinol. En protongradient bildas av en kinol ( 2 H 2 + e − >>) oxidationer vid Qo plats för att bilda en kinon (2 H 2 + e − >>) vid Qi webbplats. (Totalt translokeras fyra protoner: två protoner reducerar kinon till kinol och två protoner frigörs från två ubiquinolmolekyler.)

När elektronöverföringen reduceras (av en hög membranpotential eller andningsinhibitorer som antimycin A), kan komplex III läcka elektroner till molekylärt syre, vilket resulterar i superoxidbildning.

Detta komplex hämmas av dimerkaprol (British Antilewisite, BAL), Naptokinon och Antimycin.

Complex IV Edit

I komplex IV (cytokrom c oxidas EC 1.9.3.1), ibland kallad cytokrom AA3, avlägsnas fyra elektroner från fyra cytokrommolekyler c och överförs till molekylärt syre (O2), producerar två molekyler vatten. Komplexet innehåller koordinerade kopparjoner och flera hemgrupper. Samtidigt avlägsnas åtta protoner från mitokondriella matrisen (även om endast fyra translokeras över membranet), vilket bidrar till protongradienten. De exakta detaljerna för protonpumpning i komplex IV är fortfarande under studie. [8] Cyanid är en hämmare av komplex 4.

Koppling med oxidativ fosforylering Redigera

Den kemiosmotiska kopplingshypotesen, föreslagen av Nobelpristagaren i kemi Peter D. Mitchell, är elektrontransportkedjan och oxidativ fosforylering kopplade av en protongradient över det inre mitokondriella membranet. Utflödet av protoner från mitokondriematrisen skapar en elektrokemisk gradient (protongradient). Denna gradient används av FOF1 ATP-syntaskomplex för att göra ATP via oxidativ fosforylering. ATP-syntas beskrivs ibland som Komplex V av elektrontransportkedjan. [9] FO komponenten av ATP-syntas fungerar som en jonkanal som tillhandahåller ett protonflöde tillbaka in i mitokondriella matrisen. Den är sammansatt av a, b och c subenheter. Protoner i mitokondriernas intermembranösa utrymme går först in i ATP-syntaskomplexet a underenhetskanal. Sedan flyttar protoner till c-subenheterna. [10] Antalet c-subenheter den har avgör hur många protoner det kommer att krävas för att göra FO sväng ett helt varv. Till exempel, hos människor finns det 8 c-subenheter, så det krävs 8 protoner. [11] Efter c subenheter kommer protoner slutligen in i matris med hjälp av a subenhetskanal som mynnar in i mitokondriematrisen. [10] Detta återflöde frigör fri energi som produceras under genereringen av de oxiderade formerna av elektronbärarna (NAD + och Q). Den fria energin används för att driva ATP-syntes, katalyserad av F1 en del av komplexet. [12]
Koppling med oxidativ fosforylering är ett nyckelsteg för ATP-produktion. Men i specifika fall kan frikoppling av de två processerna vara biologiskt användbar. Det frånkopplande proteinet, termogenin - närvarande i det inre mitokondriella membranet i brun fettvävnad - tillhandahåller ett alternativt flöde av protoner tillbaka till den inre mitokondriella matrisen. Tyroxin är också en naturlig frånkopplare. Detta alternativa flöde resulterar i termogenes snarare än ATP-produktion. [13]

Omvänt elektronflöde Redigera

Omvänt elektronflöde, är överföringen av elektroner genom elektrontransportkedjan genom de omvända redoxreaktionerna. Vanligtvis kräver en betydande mängd energi för att användas, detta kan resultera i att den oxiderade formen av elektrondonatorer reduceras. Till exempel kan NAD+ reduceras till NADH genom komplex I. [14] Det finns flera faktorer som har visat sig inducera omvänt elektronflöde. Mer arbete måste dock göras för att bekräfta detta. Ett sådant exempel är blockering av ATP-produktion av ATP-syntas, vilket resulterar i en uppbyggnad av protoner och därför en högre protonmotorkraft, vilket inducerar omvänt elektronflöde. [15]

I eukaryoter är NADH den viktigaste elektrondonatorn. Den tillhörande elektrontransportkedjan är

NADHKomplex IFKomplex IIIcytokrom cKomplex IVO2 var Komplex I, III och IV är protonpumpar, medan Q och cytokrom c är mobila elektronbärare. Elektronacceptorn är molekylärt syre.

Hos prokaryoter (bakterier och archaea) är situationen mer komplicerad, eftersom det finns flera olika elektrondonatorer och flera olika elektronacceptorer. Den generaliserade elektrontransportkedjan i bakterier är:

Elektroner kan komma in i kedjan på tre nivåer: på nivån av ett dehydrogenas, på nivån av kinonpoolen eller på nivån av en mobil cytokromelektronbärare. Dessa nivåer motsvarar successivt mer positiva redoxpotentialer eller successivt minskade potentialskillnader i förhållande till den terminala elektronacceptorn. Med andra ord motsvarar de successivt mindre förändringar av Gibbs fria energi för den totala redoxreaktionen Donator → Acceptor.

Enskilda bakterier använder flera elektrontransportkedjor, ofta samtidigt. Bakterier kan använda ett antal olika elektrondonatorer, ett antal olika dehydrogenaser, ett antal olika oxidaser och reduktaser och ett antal olika elektronacceptorer. Till exempel, E coli (när man odlar aerobt med glukos som energikälla) använder man två olika NADH-dehydrogenaser och två olika kinoloxidaser, för totalt fyra olika elektrontransportkedjor som arbetar samtidigt.

Ett gemensamt drag för alla elektrontransportkedjor är närvaron av en protonpump för att skapa en elektrokemisk gradient över ett membran. Bakterieelektrontransportkedjor kan innehålla så många som tre protonpumpar, som mitokondrier, eller så kan de innehålla bara en eller två. De innehåller alltid minst en protonpump.

Elektrondonatorer Redigera

I dagens biosfär är de vanligaste elektrondonatorerna organiska molekyler. Organismer som använder organiska molekyler som elektronkälla kallas organotrofer. Organotrofer (djur, svampar, protister) och fototrofer (växter och alger) utgör den stora majoriteten av alla välbekanta livsformer.

Vissa prokaryoter kan använda oorganiskt material som energikälla. En sådan organism kallas a litotrof ("stenätare"). Oorganiska elektrondonatorer inkluderar väte, kolmonoxid, ammoniak, nitrit, svavel, sulfid, manganoxid och järn. Litotrofer har hittats växa i stenformationer tusentals meter under jordens yta. På grund av sin distributionsvolym kan litotrofer faktiskt vara fler än organotrofer och fototrofer i vår biosfär.

Användningen av oorganiska elektrondonatorer som energikälla är av särskilt intresse i studiet av evolution. Denna typ av metabolism måste logiskt sett ha föregått användningen av organiska molekyler som energikälla.

Complex I och II Edit

Bakterier kan använda ett antal olika elektrondonatorer. När organiskt material är energikällan kan donatorn vara NADH eller succinat, i vilket fall elektroner kommer in i elektrontransportkedjan via NADH-dehydrogenas (liknande Komplex I i mitokondrier) eller succinatdehydrogenas (liknande Komplex II). Andra dehydrogenaser kan användas för att bearbeta olika energikällor: formiatdehydrogenas, laktatdehydrogenas, glyceraldehyd-3-fosfatdehydrogenas, H2 dehydrogenas (hydrogenas), elektrontransportkedja. Vissa dehydrogenaser är också protonpumpar andra tratt elektroner in i kinon poolen. De flesta dehydrogenaser visar inducerat uttryck i bakteriecellen som svar på metaboliska behov som utlöses av miljön där cellerna växer. När det gäller laktatdehydrogenas i E.coli används enzymet aerobt och i kombination med andra dehydrogenaser. Det är inducerbart och uttrycks när det finns en hög koncentration av DL-laktat i cellen. [ citat behövs ]

Kinonbärare Redigera

Kinoner är mobila, lipidlösliga bärare som transporterar elektroner (och protoner) mellan stora, relativt orörliga makromolekylära komplex inbäddade i membranet. Bakterier använder ubikinon (koenzym Q, samma kinon som mitokondrier använder) och relaterade kinoner som menakinon (vitamin K).2). Archaea i släktet Sulfolobus använd caldariellakinon. [16] Användningen av olika kinoner beror på något förändrade redoxpotentialer. Dessa förändringar i redoxpotentialen orsakas av förändringar i kinonets struktur. Förändringen i redoxpotentialer för dessa kinoner kan vara lämpade för förändringar i elektronacceptorerna eller variationer av redoxpotentialer i bakteriekomplex. [17]

Protonpumpar Redigera

A protonpump är varje process som skapar en protongradient över ett membran. Protoner kan fysiskt flyttas över ett membran, detta ses i mitokondrierna Komplex I och IV. Samma effekt kan skapas genom att flytta elektroner i motsatt riktning. Resultatet är försvinnandet av en proton från cytoplasman och uppkomsten av en proton i periplasman. Mitokondrie Komplex III använder denna andra typ av protonpump, som förmedlas av en kinon (Q-cykeln).

Vissa dehydrogenaser är protonpumpar, andra är det inte. De flesta oxidaser och reduktaser är protonpumpar, men vissa är det inte. Cytokrom före Kristus1 är en protonpump som finns i många, men inte alla, bakterier (den finns inte i E coli). Som namnet antyder, bakteriell före Kristus1 liknar mitokondriella före Kristus1 (Komplex III).

Cytokroma elektronbärare Redigera

Cytokromer är pigment som innehåller järn. De finns i två väldigt olika miljöer.

Vissa cytokromer är vattenlösliga bärare som transporterar elektroner till och från stora, orörliga makromolekylära strukturer inbäddade i membranet. Den mobila cytokromelektronbäraren i mitokondrier är cytokrom c. Bakterier använder ett antal olika mobila cytokromelektronbärare.

Andra cytokromer finns inom makromolekyler som t.ex Komplex III och Komplex IV. De fungerar också som elektronbärare, men i en mycket annorlunda, intramolekylär, fast tillståndsmiljö.

Elektroner kan komma in i en elektrontransportkedja i nivå med en mobil cytokrom- eller kinonbärare. Till exempel kommer elektroner från oorganiska elektrondonatorer (nitrit, järn, järn, elektrontransportkedja.) in i elektrontransportkedjan på cytokromnivå. När elektroner kommer in på en redoxnivå som är större än NADH, måste elektrontransportkedjan fungera i omvänd riktning för att producera denna nödvändiga molekyl med högre energi.

Terminala oxidaser och reduktaser Redigera

När bakterier växer i aeroba miljöer kommer den terminala elektronacceptorn (O2) reduceras till vatten av ett enzym som kallas an oxidas. When bacteria grow in anaerobic environments, the terminal electron acceptor is reduced by an enzyme called a reductase. In mitochondria the terminal membrane complex (Komplex IV) is cytochrome oxidase. Aerobic bacteria use a number of different terminal oxidases. Till exempel, E coli (a facultative anaerobe) does not have a cytochrome oxidase or a före Kristus1 complex. Under aerobic conditions, it uses two different terminal quinol oxidases (both proton pumps) to reduce oxygen to water.

Bacterial Complex IV can be split into classes according to the molecules act as terminal electron acceptors. Class I oxidases are cytochrome oxidases and use oxygen as the terminal electron acceptor. Class II oxidases are Quinol oxidases and can use a variety of terminal electron acceptors. Both of these classes can be subdivided into categories based on what redox active components they contain. T.ex. Heme aa3 Class 1 terminal oxidases are much more efficient than Class 2 terminal oxidases [1]

Anaerobic bacteria, which do not use oxygen as a terminal electron acceptor, have terminal reductases individualized to their terminal acceptor. Till exempel, E coli can use fumarate reductase, nitrate reductase, nitrite reductase, DMSO reductase, or trimethylamine-N-oxide reductase, depending on the availability of these acceptors in the environment.

Most terminal oxidases and reductases are inducible. They are synthesized by the organism as needed, in response to specific environmental conditions.

Electron acceptors Edit

Just as there are a number of different electron donors (organic matter in organotrophs, inorganic matter in lithotrophs), there are a number of different electron acceptors, both organic and inorganic. In aerobic bacteria and facultative anaerobes if oxygen is available, it is invariably used as the terminal electron acceptor, because it generates the greatest Gibbs free energy change and produces the most energy. [18]

In anaerobic environments, different electron acceptors are used, including nitrate, nitrite, ferric iron, sulfate, carbon dioxide, and small organic molecules such as fumarate.

In oxidative phosphorylation, electrons are transferred from a low-energy electron donor such as NADH to an acceptor such as O2) through an electron transport chain. In photophosphorylation, the energy of sunlight is used to create a high-energy electron donor which can subsequently reduce redox active components. These components are then coupled to ATP synthesis via proton translocation by the electron transport chain. [8]

Photosynthetic electron transport chains, like the mitochondrial chain, can be considered as a special case of the bacterial systems. They use mobile, lipid-soluble quinone carriers (phylloquinone and plastoquinone) and mobile, water-soluble carriers (cytochromes, electron transport chain.). They also contain a proton pump. The proton pump in Allt photosynthetic chains resembles mitochondrial Komplex III. The commonly-held theory of symbiogenesis believes that both organelles descended from bacteria.


Oxidative Phosphorylation and ATP Yield

Recall, substrate-level phosphorylation was introduced in Tutorial 22. The generation of ATP from chemiosmosis is referred to as oxidativ fosforylering because oxygen's oxidative property allows a large amount of free energy to be made available for ATP synthesis.

This figure emphasizes several important concepts about cellular respiration. First, note the locations of glycolysis, the Krebs cycle, and the electron transport chain and oxidative phosphorylation. Second, note how the electron carriers transport electrons to the transport chain, and the net amount of ATP generated at each step. In particular, compare the amount of ATP generated by oxidative phosphorylation to the amount generated by substrate-level phosphorylation. The maximum net yield of 38 ATPs per molecule of glucose is merely an estimate. Much of the energy bound in a molecule of glucose is actually lost as heat during metabolism. While this heat is actually a waste product, homeotherms ("warm-blooded" animals) capitalize on this waste and use it to maintain constant body temperatures.


Figure 5. An Overview of Cellular Respiration. (Click to enlarge)


The electron transport chain in bacteria is much more complicated compared to the electron transport chain in eukaryotes. The reason is that multiple electron donors and electron acceptors are participating in the process. The entire process is similar to eukaryotes. It is carried out by four membrane-bound protein complexes (Complex I, II, III, and IV) and two mobile electron carriers, cytochrome and quinine.

Electrons can enter the chain at three different levels: a) at dehydrogenase, b) at the quinone pool, or c) at the cytochrome level. The electrons entering the chain flows through the four complexes with the help of the mobile electron carriers and are finally transferred to an oxygen molecule (for aerobic or facultative anaerobes) or other terminal electron acceptors such as nitrate, nitrite, ferric iron, sulfate, carbon dioxide, and small organic molecules (for anaerobes).


What is the net gain of ATP in cellular respiration?

Biology textbooks often state that 38 ATP molecules can be made per oxidized glucose molecule during cellandningen (2 from glycolysis, 2 from the Krebs cycle, and about 34 from the electron transport system).

Beside above, how is 36 ATP produced in cellular respiration? Cellular respiration produces 36 total ATP per molecule of glucose across three stages. Breaking the bonds between carbons in the glucose molecule releases energy. There are also high energy electrons captured in the form of 2 NADH (electron carriers) which will be utilized later in the electron transport chain.

Consequently, how is ATP used in cellular respiration?

ATP. Specifically, during cellandningen, the energy stored in glucose is transferred to ATP (Figure below). ATP, or adenosine triphosphate, is chemical energy the cell can use. It is the molecule that provides energy for your cells to perform work, such as moving your muscles as you walk down the street.

What is the net gain of ATP during aerobic respiration?

During aerobic respiration, each NADH2 forms 3 ATP och vatten. Därav, net gain of ATP molecules in glycolysis is 2 ATP + 6 ATP = 8 ATP.


Sammanfattning

Electron transport chains are the source of energy for all known forms of life. They are redox reactions that transfer electrons from an electron donor to an electron acceptor. The transfer of electrons is coupled to the translocation of protons across a membrane, producing a proton gradient. The proton gradient is used to produce useful work.

The coupling of thermodynamically favorable to thermodynamically unfavorable biochemical reactions by biological macromolecules is an example of an emergent property – a property that could not have been predicted, even given full knowledge of the primitive geochemical systems from which these macromolecules evolved. It is an open question whether such emergent properties evolve only by chance, or whether they necessarily evolve in any large biogeochemical system, given the underlying laws of physics.


Titta på videon: Electron Cryo Tomography or The power of Seeing the Whole Thing (Augusti 2022).