Information

Vilka proteiner är universella för alla livsformer?

Vilka proteiner är universella för alla livsformer?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Enligt National Geographic finns det 23 proteiner som är gemensamma för alla livsformer:

Alla arter i alla tre domänerna delar 23 universella proteiner, även om proteinernas DNA-sekvenser - instruktioner skrivna i As, Cs, Gs och Ts för DNA-baser - skiljer sig något mellan de tre domänerna

Enligt NCBI finns det 324 proteiner som är gemensamma för alla livsformer.

Hur många proteiner är gemensamma för alla livsformer, och vad heter de?


Denna fråga är baserad på en felaktig slutsats om det arbete som ligger till grund för National Geographic-artikeln, som inkluderar detta uttalande:

Alla arter i alla tre domänerna delar 23 universella proteiner, även om proteinernas DNA-sekvenser - instruktioner skrivna i As, Cs, Gs och Ts för DNA-baser - skiljer sig något mellan de tre domänerna (snabb genetiköversikt). De 23 universella proteinerna utför grundläggande cellulära aktiviteter, såsom DNA-replikation och översättning av DNA till proteiner, och är avgörande för överlevnaden av alla kända livsformer - från de minsta mikroberna till blåvalar.

Artikeln hänvisar till en artikel som publicerades i Nature 2010.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20463738

Denna uppsats använder en uppsättning av 23 proteiner för att testa idén att vissa gener bara uppstod en gång.

Datauppsättningen består av en delmängd av proteinanpassningsdata från ref. 27, innehållande 23 universellt konserverade proteiner för 12 taxa från livets alla tre domäner, inklusive nio proteiner som tros ha överförts horisontellt tidigt i evolutionen27. De konserverade proteinerna i denna datamängd identifierades baserat på signifikant sekvenslikhet med BLAST-sökningar, och de har följaktligen postulerats vara ortologer.

Det finns inget som tyder på att det bara finns 23 sådana proteiner, det är bara att författaren valde denna delmängd för att testa sina idéer.

Och här är de:

alanyl-tRNA-syntetas, aspartyl-tRNA-syntetas, glutamyl-tRNA-syntetas, histidyl-tRNA-syntetas, isoleucyl-tRNA-syntetas, leucyl-tRNA-syntetas, metionyl-tRNA-syntetas, fenylalanyl-tRNA-syntetas, βylalanyl-tRNA-syntetas, βyl-tRNA-syntetas, βyl-tRNA-syntetas. syntetas, initieringsfaktor 2, förlängningsfaktor G, förlängningsfaktor Tu, ribosomalt protein L2, ribosomalt protein S5, ribosomalt protein S8, ribosomalt protein S11, aminopeptidas P, DNA-riktad RNA-polymeras β-kedja, DNA-topoisomeras I, DNA-polymeras III γ subunit , signaligenkännande partikelprotein och rRNA-dimetylas


Måste livets molekyler alltid vara vänsterhänta eller högerhänta?

En av de märkligaste aspekterna av livet på jorden—och möjligen av livet på andra håll i kosmos—är en egenskap som förbryllar både kemister, biologer och teoretiska fysiker. Var och en av livets molekylära byggstenar (aminosyror och sockerarter) har en tvilling, inte en identisk, utan en spegelbild. Precis som din högra hand speglar din vänstra men aldrig kommer att passa bekvämt i en vänsterhänt handske, finns aminosyror och socker i både höger- och vänsterversioner. Detta fenomen med biologiskt formval kallas “kiralitet”—från grekiskan för handenhet.

På jorden är aminosyrorna som är karaktäristiska för livet alla “vänsterhänta” i form och kan inte bytas ut mot sin högerhänta doppelgär. Samtidigt är alla sockerarter som är karakteristiska för livet på jorden “högerhänta.” De motsatta händerna för både aminosyror och sockerarter finns i universum, men de används helt enkelt inte av någon känd biologisk livsform. (Vissa bakterier kan faktiskt omvandla högerhänta aminosyror till den vänsterhänta versionen, men de kan inte använda de högerhänta som de är.) Med andra ord är både sockerarter och aminosyror på jorden homokirala: enhands .

För mer än 4 miljarder år sedan, när vår hemplanet var i sin eldiga och temperamentsfulla ungdom, fanns både de biologiska byggstenarna och deras spegelreflektioner närvarande. Faktum är att båda fortfarande samexisterar på jorden idag, bara inte i livet som vi känner det. Visst, om du kokar ihop en sats av aminosyror, sockerarter eller deras prekursormolekyler i ett laboratorium, får du alltid en 50-50 blandning av vänster och höger. Men på något sätt, när livet uppstod under de otaliga årtusenden som följde på jordens bildning, valdes bara de vänsterhänta aminosyrorna och de högerhänta sockret ut.   

Kirala molekyler har till och med hittats i det interstellära rymden. I en landmärke upptäckt som tillkännagavs av National Radio Astronomy Observatory i juni, identifierade forskare molekyler i mitten av galaxen som kan användas för att konstruera antingen höger- och vänsterhänta sockerarter. Även om de fortfarande inte har någon aning om huruvida det finns fler av den ena handen än den andra, sätter upptäckten scenen för ytterligare experiment som kan belysa mer om ursprunget till handedness.

De stora frågorna kvarstår fortfarande: Hur och varför valde livet bara en av två spegelreflektioner för att konstruera varenda varelse i hennes menageri? Kräver livet homokiralitet för att komma igång, eller kan det finnas livsformer som använder både de jordiska byggstenarna och deras alter egon? Har fröna till homokiralitet sitt ursprung i djupet av det interstellära rymden, eller utvecklades de här på jorden?

Konceptuell bild av OSIRIS-REx. (NASA/Goddard / University of Arizona)

Jason Dworkin, som leder  Astrochemistry Laboratory at NASA’s Goddard Space Flight Center i Greenbelt, Maryland säger att en utmaning för forskare som försöker svara på dessa frågor är att "den tidiga jorden är borta, och vi har en sträng av mycket, väldigt få bevis för hur det var.” Fyra-eller-så miljarder år av vulkanutbrott, jordbävningar, meteorbombardement och, naturligtvis, livets djupgående geologiska inflytande har så förändrat planeten att den är nästan omöjligt att veta hur jorden såg ut när livet började. Det är därför Dworkins forskargrupp och många av hans kollegor vid NASA fokuserar på meteoriter, resterna av rymdskräp som letar sig ner till fast mark.

“De här är tidskapslar från 4,5 miljarder år sedan,” säger Dworkin. “Så det vi samlar i meteoriter nu är väldigt likt det som regnade ner på jorden då.”

Dworkin är också den ledande statliga forskaren på OSIRIS-REx-uppdraget till den jordnära asteroiden, Bennu. Uppdraget, som startar i september, kommer att ägna cirka ett år åt att mäta asteroiden för att bättre förstå hur den rör sig genom vårt solsystem. När rymdfarkostens tid med Bennu är ute kommer den att samla in det ultimata priset: ett prov från asteroidens yta, som det kommer att ta tillbaka till jorden år 2023 så att forskare kan studera dess kemiska sammansättning. “Allt vi gör stöder att få det ena provet,” säger Dworkin.

Forskarna valde Bennu delvis på grund av dess likhet med en speciell typ av meteorit som ger en spännande (men inte på något sätt avgörande) ledtråd till ursprunget till homokiralitet. Många meteoriter innehåller kolbaserade molekyler inklusive aminosyror och sockerarter, som är precis de rätta ingredienserna för livet. Dworkins grupp analyserade sammansättningen av dessa “organiska” föreningar i dussintals meteoriter och kom till en överraskande slutsats. Ofta hittades både vänster- och högerhänta versioner av till exempel en aminosyra i lika stora mängder, precis vad man kan förvänta sig. Men i många fall hittades en eller flera organiska molekyler med ett överskott av en hand, ibland ett mycket stort överskott. I vart och ett av dessa fall, och i varje meteorit som hittills studerats av andra forskare inom området, var molekylen i överskott den vänsterhänta aminosyran som uteslutande finns i livet på jorden.

Dworkin säger att provet från Bennu kan ge ännu starkare bevis på detta fenomen. “Till skillnad från meteoriter, som, en, faller på marken och sedan blir förorenad, och två är åtskilda från sin moderkropp,” med Bennu, kommer forskarna att veta exakt var på asteroiden provet kom ifrån. De vidtar “extraordinära åtgärder” bekräftar att ingenting från jordens biologi kan kontaminera provet. “Så när vi får dessa (förhoppningsvis) överskott av aminosyror på Bennu-provet 2023, kan vi vara säkra på att det inte beror på kontaminering, säger Dworkin.

Bevisen så långt från meteoriter antyder att det kanske finns ett sätt att producera homokiralitet utan liv.  Men, säger Dworkin, “Vi vet inte om kemin som leder till homokiralitet och liv kom från meteoriter, från processer på jorden, eller kanske från båda.” Det finns också fortfarande frågan om hur och varför det överskottet utvecklades i meteoriten eller dess asteroidförälder eller på den tidiga jorden i första hand.

Hypoteser finns i överflöd. Till exempel kan polariserat ljus som finns på vår sida av galaxen förstöra den högerhänta versionen av många aminosyror med en liten men märkbar mängd. Det lilla överskottet av den vänsterhänta aminosyran skulle då behöva förstärkas drastiskt för att nå de nivåer som finns i levande organismer på jorden.

Det är denna förstärkningsprocess som fascinerar Donna Blackmond från Scripps Research Institute i La Jolla, Kalifornien. Blackmond har studerat homokiralitetens potentiella kemiska ursprung under nästan hela sin karriär. “Jag ​​tror att det kommer att vara en kombination av kemiska och fysikaliska processer,”, säger hon. Blackmonds grupp försöker för närvarande upptäcka hur kemiska reaktioner som kunde ha ägt rum på den tidiga jorden kan ha påverkats för att bara producera livets byggstenar. År 2006 visade hennes team att de bara kunde förstärka den vänsterhänta formen av en aminosyra från ett litet överskott. 2011 visade de att den amplifierade aminosyran sedan kunde användas för att producera ett enormt överskott av en prekursor till RNA, som görs högerhänt av ett socker som är fäst vid det. (RNA anses av många forskare vara den ursprungliga biologiska molekylen.) Blackmond och många andra kemister har gjort framsteg i denna typ av kemi, men de är fortfarande långt ifrån att kunna modellera alla kemier och förhållanden som kan existera på en asteroid eller en ung planet.

Blackmond noterar också att det är långt ifrån klart att livet behövde total homokiralitet för att komma igång. “En verklig extrem skulle vara att säga att ingenting någonsin skulle kunna hända förrän vi har en helt homokiral pool av byggstenar, och jag tror att det förmodligen är för extremt,”, säger hon. “Vi kunde börja tillverka polymerer av informationstyp”—liknande DNA och RNA—“möjligen innan vi hade homokiralitet.” För nu är allt forskare kan göra att fortsätta ställa frågor om molekyler här på jorden och om himlakropparna som omge oss. I hopp om att låsa upp ytterligare en bit av detta pussel, utvecklar forskare nu ny teknik för att avgöra om det finns överskott av en hand i det interstellära rymden. 

Under tiden kommer livet på jorden att fortsätta, mystiskt och asymmetriskt som alltid.


Genetisk kod: Degeneration och universalitet | Protein

Informationen som lagras i DNA är i form av kod. DNA innehåller 4 baser, A, T, G och C, medan proteiner är gjorda av 20 olika aminosyror. Därför måste den genetiska koden innehålla mer än en bas för att specificera de 20 olika typerna av aminosyror.

Genom ett antal forskares arbete bestämdes koden och förhållandet mellan aminosyror och olika koder. Det har konstaterats att koden består av 3 bokstäver (3 baser), dvs koden är
en “triplett”-kod. Antalet triplettkoder som består av de 4 baserna är 4 3 = 64.

Sekvensen av baser i DNA som specificerar en aminosyra kallas “kod”, medan dess fullständiga bassekvens i mRNA kallas “kodon”. I tRNA kallas sekvensen av baser som anger en aminosyra “antikodon”. Således, om man läser i riktningen 5′-»3’, är koden för metionin 5′ CAT3′-, kodonet är 5′ AUG3′ och antikodonet är 5′ CAU3′.

Eftersom mRNA är direkt involverat i proteinsyntes, “kodon” är i vanlig användning istället för “code” (DNA) för att specificera aminosyrorna. Alla de 64 kodonen med deras betydelser utgör “kodningslexikonet” (tabell 4.3). Av dem anger 61 kodon aminosyror, så de kallas “sense” “codons” eller “sense-ord”.

De övriga 3 kondonen, UAA, UAG och UGA anger inte någon aminosyra och de kallas för “nonsenskodon” eller “nonsensord” (i termer av aminosyra). Men de är mycket viktiga och nödvändiga kodon eftersom de används för att stoppa eller avsluta den växande polypeptidkedjan.

Därför kallas dessa kodon “stoppkodon” eller “kodon för kedjeavslutning.” Aminosyrorna metionin och trytofan specificeras av enstaka kodon AUG respektive UGG.

Kodonet AUG är ett tvetydigt kodon eftersom det specificerar N-formylmetionin och metionin, båda aminosyror. Andra är “degenererade” eller synonyma” kodon, dvs samma aminosyra specificeras av mer än ett kodon (tabell 4.3).

Degeneration av genetisk kod:

Det finns två metoder genom vilka samma aminosyra specificeras av två eller flera kodon:

1. De tRNA som accepterar samma aminosyra är olika för olika synonyma kodon. Sådana tRNA kallas “isoacceptortRNAs” och de skiljer sig i antikodon. Till exempel är en av de tRNA som bär leucin tRNA1 leu med antikodon 3′ GAC5′, medan den andra är tRNA2 leu med antikodon 3′ GAG5′.

2. En enda typ av tRNA parar sig med två eller flera synonyma kodoner. Till exempel tRNA. accepterar aminosyran alanin i jäst (tRNA aIa) bär antikodonet 3′ CGI5′ som kan paras ihop med kodonerna 5′ GCU3′, 5′ GCC3 och 5′ GCA3′ på 1′ GCA3′ på m. “wobble-hypotesen” för att förklara sammankopplingen av en enda typ av antikodon med synonyma kodon.

Enligt Wobble-hypotesen är baspositionen vid 5′-änden av antikodonet “wobble position”. Två baser av antikodon från 3′-änden är komplementära till kodonets två baser (i mRNA). Basen i wobble-positionen kan paras ihop med olika baser. Till exempel kan en enda typ av tRNA gly med antikodonet 3′ CCI5′ paras med kodonen 5’GGU3′, 5’GGC3′ och 5’GGA3′ som specificerar aminosyran glycin.

Således kan inosin (I) vid wobble-positionen paras ihop med U, C och A i kodonet. På samma sätt kan U para ihop med A och G, medan G i wobble-positionen kan para med C och/U.

Den genetiska kodens universalitet:

Meningen med den genetiska kodens universalitet är att samma genetiska kod används av alla organismer. Till exempel fungerar lac+-genen som producerar enzymet P-galaktosidas i E. coli för att producera samma enzym i humana fibroblastvävnadsodlingsceller som saknar detta enzym.

När hemoglobin-mRNA-molekylerna injiceras i Xenopus-äggen sker proteinsyntes och α- och β-polypeptidkedjorna produceras. Variation i den genetiska koden har dock observerats i mitokondrier där vissa av kondonerna är olika översatta.

UGA (termination codon in universal code) specificerar tryptofan, medan AUA (för isoleucin i universell kod) specificerar metionin i mitokondrier. Till viss del skiljer sig mitokondrierna hos olika organismer också i genetisk kod. Till exempel är CUA ett kodon för treonin i jästmitokondrier, medan det specificerar leucin i Drosophila och däggdjursmitokondrier.


Proteinstabilitet

  • Proteiner är mycket känsliga molekyler. Termen ‘native state’ används för att beskriva proteinet i dess mest stabila naturliga konformation, in situ. Detta naturliga tillstånd kan störas av ett antal externa stressfaktorer, inklusive temperatur, pH, avlägsnande av vatten, närvaron av hydrofoba ytor, närvaron av metalljoner och hög skjuvning.
  • Förlusten av en sekundär, tertiär eller kvartär struktur på grund av exponering för stress kallas denaturering. Denaturering resulterar i att proteinet vecklas ut till en slumpmässig eller felvikt form.
  • Ett denaturerat protein kan ha en helt annan aktivitetsprofil än proteinet i sin naturliga form, och det förlorar vanligtvis sin biologiska funktion. Förutom att denatureras kan proteiner även bilda aggregat under vissa stressförhållanden. Aggregat produceras ofta under tillverkningsprocessen och är vanligtvis oönskade, till stor del på grund av möjligheten att de orsakar negativa immunsvar när de administreras.

De elva icke-essentiella aminosyrorna produceras främst i kroppen. Hos människor är dessa alanin, asparagin, asparaginsyra, cystein, glutaminsyra, glutamin, glycin, ornitin, prolin, serin och tyrosin. Vissa av dessa beror på tillgången på essentiella aminosyror i kosten som fungerar som prekursorer till icke-essentiella former.

Villkorligt essentiella aminosyror grupperas för att definiera en potentiell brist i den cellulära miljön antingen på grund av en ohälsosam kost eller ett fysiskt tillstånd där ökade mängder av dessa vanligtvis icke-essentiella aminosyror är nödvändiga, såsom under barndom, graviditet och sjukdom. Denna grupp inkluderar arginin, cystein, glutamin, tyrosin, glycin, ornitin, prolin och serin arginin är viktigt för unga, men inte längre nödvändigt efter att utvecklingsperioden har slutat. Det anses därför vara "villkorligt" väsentligt.

Selenocystein och pyrrolysin

Alla aminosyror har en central alfa-kolatom på vilken är bunden en karboxylgrupp (COOH), en väteatom (H), en amingrupp (NH)2) och en funktionell och variabel radikalsidokedja som definierar vilken aminosyra det är. Den mest grundläggande formen av aminosyra är glycin (C2H5NEJ2), som har en sidokedja som består av en enda väteatom, som bilden nedan.

Alternativt kan tryptofan (C11H12N2O2) är den största aminosyran. Denna komplexa molekyl kan ses nedan.


Varför använder allt liv samma 20 aminosyror?

Sättet på vilket fragment av proteiner som bildas på den prebiotiska jorden har belyst varför alla levande organismer använder samma uppsättning av 20 aminosyror. Forskare i USA fann att proteinogena aminosyror - de som används för att göra naturliga proteiner - lättare länkar ihop sig till små peptidkedjor som kallas oligomerer än de som har liknande struktur men som livet inte använder sig av. Dessa kemiska egenskaper kan ha gjort dem mer benägna att inkorporeras i proteiner under utvecklingen av de tidigaste livsformerna.

"Innan livet på den prebiotiska jorden skulle det ha funnits en större uppsättning tillgängliga aminosyror än de 20 som till slut valdes ut av biologin", säger Luke Leman från Scripps Research Institute i La Jolla, som ledde arbetet tillsammans med Loren Williams på Georgia Institute of Technology. "Vi vet detta på grund av experiment som simulerar den tidiga jorden, och eftersom icke-proteinogena aminosyror har hittats i meteoriter, ibland i mycket större mängd än aminosyrorna som används i proteiner."

Forskare från livets ursprung har länge dragits till spännande frågor kring utvecklingen av proteiner. "Varför använder biologin 20 aminosyror - varför inte 12 eller 40? Och varför valde naturen just dessa 20 aminosyror?’ säger Leman. "Vi upptäckte att det finns rent kemiska faktorer, baserade på högre polymerisationsreaktivitet och färre sidoreaktioner, som kan ha bidragit till denna urvalsprocess."

Han förklarar att gruppen är särskilt intresserad av de tre proteinogena aminosyrorna som har positivt laddade sidokedjor – lysin, arginin och histidin – eftersom de är involverade i ett bredare forskningsprogram som studerar samevolution mellan tidiga proteiner och tidiga nukleinsyror. "Baserat på tidigare arbete visste vi att peptider och depsipeptider kunde genereras genom att helt enkelt torka ner blandningar av aminosyror och hydroxisyror, som båda produceras i prebiotiska simuleringsreaktioner och finns på meteoriter", säger Leman. "Vi bestämde oss för att prova en uppsättning av flera positivt laddade aminosyror i [dessa] prebiotiska polymerisationsreaktioner."

Forskarna valde de tre positivt laddade proteinogena aminosyrorna, samt tre strukturellt lika positivt laddade aminosyror som tros ha funnits i överflöd på den prebiotiska jorden men som inte finns i proteiner. De värmde upp varje aminosyra tillsammans med en hydroxisyra – glykol eller mjölksyra – vid 85°C i en vecka, innan de analyserade resterna för att se vad som hade producerats.

"Vi trodde att i allmänhet skulle alla dessa aminosyror reagera på liknande sätt eftersom de är strukturellt lika", säger Leman. Men medan nästan alla experiment producerade oligomerer, reagerade de tre proteinogena aminosyrorna mer effektivt och producerade färre biprodukter jämfört med deras icke-proteinogena motsvarigheter. "Det kom som en riktig överraskning. Vi tänkte "Är det här på riktigt?", säger Leman.

Teamet satte upp ytterligare reaktioner för att verifiera resultatet, som var och en innehåller två typer av aminosyror - en proteinogen och en som inte var det - som kunde konkurrera i reaktionen. De fann att, i överensstämmelse med deras initiala resultat, konkurrerade de proteinogena aminosyrorna ut de icke-proteinogena aminosyrorna.

"Detta ... understryker att det fortfarande finns dolda kemiska och fysikaliska faktorer som spelade viktiga roller i övergången från en prebiotisk soppa till livet," säger Leman och tillägger att gruppen nu undersöker interaktioner mellan RNA och de positivt laddade oligomererna som producerades i dessa reaktioner.

"Det här är ett intressant arbete som visar några av nyanserna i polymerisationskemin och hur de kan ha påverkat proteinutvecklingen", kommenterar Jim Cleaves, som forskar om livets ursprungsgeokemi vid Tokyo Institute of Technology i Japan. Han tillägger att det finns mer i historien om proteinevolution, eftersom tidigare arbete har föreslagit att aminosyrorna lysin och histidin var senare tillägg till den uppsättning som används av primitiva celler för att göra proteiner. "Som sagt, det finns oerhört mycket vi inte vet om tidig biologisk evolution, och detta mycket fina arbete hjälper till att fylla i några luckor i detta mycket spekulativa forskningsområde", säger han.

Referenser

M Frenkel-Pinter et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2019, DOI: 10.1073/pnas.k1904849116


Kriterium för klassificering av proteiner:

Ø Proteiner klassificeras utifrån följande TRE kriterium:
(I). Klassificering baserad på STRUKTUR av protein
(II). Klassificering baserad på SAMMANSÄTTNING av protein
(III). Klassificering baserad på FUNKTIONER av proteiner

(I). Klassificering av proteiner baserat på proteiners struktur

Ø Baserat på strukturen klassificeras proteiner i 3 grupper.
(A). Fibrösa proteiner
(B). Globulära proteiner

(C). Mellanliggande proteiner

(A). Fibrösa proteiner

Ø De är linjära (långa fibrösa) till formen.

Ø Sekundär struktur är den viktigaste funktionella strukturen hos fibrösa proteiner.

Ø Vanligtvis har dessa proteiner inte tertiära strukturer.

Ø Fysiskt fibrösa proteiner är mycket sega och starka.

Ø De är olösliga i vattnet.

Ø Långa parallella polypeptidkedjor tvärbundna med jämna mellanrum.

Ø Fibrösa proteiner bildar långa fibrer eller höljen.

Ø Funktioner hos fibrösa proteiner: utför de strukturella funktionerna i cellerna.

Ø Exempel på fibrösa proteiner: Kollagen, Myosin, Silke och Keratin.

(B). Globulära proteiner

Ø Globulära proteiner är sfäriska eller klotformade.

Ø Polypeptidkedjan är tätt veckad till sfäriska former.

Ø Tertiär struktur är den viktigaste funktionella strukturen i globulära proteiner.

Ø Fysiskt är de mjuka än fibrösa proteiner.

Ø De är lättlösliga i vatten.

Ø De flesta av proteinerna i cellerna tillhör kategorin globulära proteiner.

Ø Funktioner: Bildar enzymer, antikroppar och vissa hormoner.

Ø Exempel: Insulin, hemoglobin, DNA-polymeras och RNA-polymeras

(C). Mellanliggande proteiner

Ø Deras struktur är mellanliggande till linjära och globulära strukturer.

Ø De är korta och mer eller mindre linjärt formade proteiner

Ø Till skillnad från fibrösa proteiner är de lösliga i vatten.

Ø Funktion: blodkoagulerande proteiner

(II). Klassificering av proteiner baserat på sammansättning:

Ø Två breda kategorier av proteiner enligt dess sammansättning, de är:

(A). Enkla proteiner

(B). Konjugerade proteiner

(A). Enkla proteiner

Ø Enkla proteiner som ENDAST består av aminosyror.

Ø Proteiner kan vara fibrösa eller klotformade.

Ø De har en relativt enkel strukturell organisation.

Ø Exempel: Kollagen, Myosin, Insulin, Keratin

(B). Konjugerade proteiner

Ø Konjugerade proteiner är komplexa proteiner.

Ø De innehåller en eller flera icke-aminosyrakomponenter.

Ø Här är proteindelen hårt eller löst bunden till en eller flera icke-proteindelar.

Ø De icke-proteiniska delarna av dessa proteiner kallas protesgrupper.

Ø Protesgruppen kan vara metalljoner, kolhydrater, lipider, fosforsyror, nukleinsyror och FAD.

Ø Protesgruppen är väsentlig för dessa proteiners biologiska funktioner.

Ø Konjugerade proteiner är vanligtvis klotformade och är lösliga i vatten.

Ø De flesta av enzymerna är konjugerade proteiner.

Ø Baserat på arten av protesgrupper klassificeras de konjugerade proteinerna ytterligare enligt följande:

$ Fosfoprotein: Protesgruppen är fosforsyra, Exempel- Kasein av mjölk, Vitellin av äggula.

$ Glykoproteiner: Protetisk grupp är kolhydrater, Exempel – De flesta av membranproteinerna, Mucin (komponent av saliv).

$ Nukleoprotein: Protetisk grupp är nukleinsyra, Exempel – proteiner i kromosomer, strukturella proteiner av ribosom.

$ Kromoproteiner: Protesgrupp är pigment eller krom, Exempel: Hemoglobin, Fytokrom och Cytokrom.

$ Lipoproteiner: Protesgruppen är Lipider, Exempel: Membranproteiner

$ Flavoproteiner: Protesgruppen är FAD (Flavin Adenin Dinukleotid), Exempel: Proteins of Electron Transport System (ETS).

$ Metalloproteiner: Protesgrupp är metalljoner, exempel: nitratreduktas.


Vilka proteiner är universella för alla livsformer? - Biologi

Proteiner är en av de mest förekommande organiska molekylerna i levande system och har det mest varierande utbudet av funktioner av alla makromolekyler. Proteiner kan vara strukturella, regulatoriska, kontraktila eller skyddande, de kan tjäna i transport, lagring eller membran eller så kan de vara toxiner eller enzymer. Varje cell i ett levande system kan innehålla tusentals olika proteiner, alla med en unik funktion. Deras strukturer, liksom deras funktioner, varierar mycket. De är dock alla polymerer av aminosyror, arrangerade i en linjär sekvens.

Proteiner har olika former och molekylvikter, vissa proteiner är klotformade medan andra är fibrösa till sin natur. Till exempel är hemoglobin ett klotformigt protein, men kollagen, som finns i vår hud, är ett fibröst protein. Proteinformen är avgörande för dess funktion. Förändringar i temperatur, pH och exponering för kemikalier kan leda till permanenta förändringar i proteinets form, vilket leder till funktionsförlust eller denaturering (som kommer att diskuteras mer i detalj senare). Alla proteiner är uppbyggda av olika arrangemang av samma 20 sorters aminosyror.

Aminosyror är de monomerer som utgör proteiner. Varje aminosyra har samma grundläggande struktur, som består av en central kolatom bunden till en aminogrupp (–NH)2), en karboxylgrupp (–COOH) och en väteatom. Varje aminosyra har också en annan variabel atom eller grupp av atomer bundna till den centrala kolatomen som kallas R-gruppen. R-gruppen är den enda skillnaden i struktur mellan de 20 aminosyrorna annars är aminosyrorna identiska.

Figur 1. Aminosyror är uppbyggda av ett centralt kol bundet till en aminogrupp (–NH2), en karboxylgrupp (–COOH) och en väteatom. Det centrala kolets fjärde bindning varierar mellan de olika aminosyrorna, vilket kan ses i dessa exempel på alanin, valin, lysin och asparaginsyra.

R-gruppens kemiska natur bestämmer den kemiska naturen hos aminosyran i dess protein (det vill säga om den är sur, basisk, polär eller opolär).

Sekvensen och antalet aminosyror bestämmer i slutändan ett proteins form, storlek och funktion. Varje aminosyra är bunden till en annan aminosyra genom en kovalent bindning, känd som en peptidbindning, som bildas av en uttorkningsreaktion. Karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i en andra aminosyra kombineras och frigör en vattenmolekyl. Den resulterande bindningen är peptidbindningen.

Produkterna som bildas av en sådan koppling kallas polypeptider. Medan termerna polypeptid och protein ibland används omväxlande, a polypeptid är tekniskt sett en polymer av aminosyror, medan termen protein används för en polypeptid eller polypeptider som har kombinerats, har en distinkt form och har en unik funktion.

Cytokroms evolutionära betydelse c

Cytokrom c är en viktig komponent i elektrontransportkedjan, en del av cellandningen, och den finns normalt i den cellulära organellen, mitokondrien. Detta protein har en hemprotesgrupp, och den centrala jonen i hemen reduceras omväxlande och oxideras under elektronöverföring. Eftersom detta essentiella proteins roll i att producera cellulär energi är avgörande, har det förändrats väldigt lite under miljontals år. Proteinsekvensering har visat att det finns en avsevärd mängd cytokrom c-aminosyrasekvenshomologi, eller likhet, mellan olika arter - med andra ord, evolutionärt släktskap kan bedömas genom att mäta likheterna eller skillnaderna mellan olika arters DNA eller proteinsekvenser.

Forskare har fastställt att humant cytokrom c innehåller 104 aminosyror. För varje cytokrom c-molekyl från olika organismer som har sekvenserats hittills uppträder 37 av dessa aminosyror i samma position i alla prover av cytokrom c. Detta tyder på att det kan ha funnits en gemensam förfader. Vid jämförelse av humana och schimpansproteinsekvenser hittades ingen sekvensskillnad. När sekvenser av mänskliga och rhesusapor jämfördes var den enda skillnaden som hittades i en aminosyra. I en annan jämförelse visar sekvensering från människa till jäst en skillnad i den 44:e positionen.


Översikt över celllys och proteinextraktion

Alla celler har ett plasmamembran, ett protein-lipidbilager som bildar en barriär som skiljer cellinnehållet från den extracellulära miljön. Lipider som innefattar plasmamembranet är amfipatiska, med hydrofila och hydrofoba delar som associerar spontant för att bilda ett slutet bimolekylärt ark. Membranproteiner är inbäddade i lipiddubbelskiktet, hålls på plats av en eller flera domäner som spänner över den hydrofoba kärnan. Dessutom binder perifera proteiner den inre eller yttre ytan av dubbelskiktet genom interaktioner med integrerade membranproteiner eller med polära lipidhuvudgrupper. Arten av lipid- och proteinhalten varierar med celltyp och art av organism.

Cellmembranstruktur. Illustration av ett lipiddubbelskikt innefattande yttre plasmamembran av en cell.

I djurceller är plasmamembranet den enda barriären som skiljer cellinnehåll från miljön, men hos växter och bakterier är plasmamembranet också omgivet av en stel cellvägg. Bakteriecellväggar är sammansatta av peptidoglykan. Jästcellväggar är sammansatta av två lager av ß-glukan, det inre lagret är olösligt i alkaliska förhållanden. Båda dessa är omgivna av ett yttre glykoproteinlager rikt på kolhydraten mannan. Plant cell walls consist of multiple layers of cellulose. These types of extracellular barriers confer shape and rigidity to the cells. Plant cell walls are particularly strong, making them very difficult to disrupt mechanically or chemically. Until recently, efficient lysis of yeast cells required mechanical disruption using glass beads, whereas bacterial cell walls are the easiest to break compared to these other cell types. The lack of an extracellular wall in animal cells makes them relatively easy to lyse.

There is no universal protocol for protein sample preparation. Sample preparation protocols must take into account several factors, such as the source of the specimen or sample type, chemical and structural heterogeneity of proteins, the cellular or subcellular location of the protein of interest, the required protein yield (which is dependent on the downstream applications), and the proposed downstream applications. For instance, bodily fluids such as urine or plasma are already more or less homogeneous protein solutions with low enzymatic activity, and only minor manipulation is required to obtain proteins from these samples. Tissue samples, however, require extensive manipulation to break up tissue architecture, control enzymatic activity, and solubilize proteins.

The quality or physical form of the isolated protein is also an important consideration when extracting proteins for certain downstream applications. For instance, applications such as functional enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) or crystallography require not only intact proteins but also proteins that are functionally active or retain their 3D structure.

Examples of protein sources for sample collection. Proteins can come from many sources, including the following: native sources such as mammalian cell cultures, tissues or bodily fluids overexpression in a model system such as bacteria, yeast, insect or mammalian cells monoclonal antibodies from hybridoma cells or plant cells used in agricultural biotechnology.


Protein

Våra redaktörer kommer att granska vad du har skickat in och avgöra om artikeln ska ändras.

Protein, highly complex substance that is present in all living organisms. Proteins are of great nutritional value and are directly involved in the chemical processes essential for life. The importance of proteins was recognized by chemists in the early 19th century, including Swedish chemist Jöns Jacob Berzelius, who in 1838 coined the term protein, a word derived from the Greek prōteios, meaning “holding first place.” Proteins are species-specific that is, the proteins of one species differ from those of another species. They are also organ-specific for instance, within a single organism, muscle proteins differ from those of the brain and liver.

What is a protein?

A protein is a naturally occurring, extremely complex substance that consists of amino acid residues joined by peptide bonds. Proteins are present in all living organisms and include many essential biological compounds such as enzymes, hormones, and antibodies.

Where does protein synthesis take place?

Protein synthesis occurs in the ribosomes of cells. In eukaryotic cells, ribosomes are found as free-floating particles within cells and are also embedded in the rough endoplasmic reticulum, a cell organelle.

Where is protein stored?

Proteins are not stored for later use in animals. When an animal consumes excess proteins, they are converted into fats (glucose or triglycerides) and used to supply energy or build energy reserves. If an animal is not consuming sufficient protein, the body begins to break down protein-rich tissues, such as muscles, leading to muscle wasting and eventually death if the deficiency is severe.

What do proteins do?

Proteins are essential for life and are essential for a wide range of cellular activities. Protein enzymes catalyze the vast majority of chemical reactions that occur in the cell. Proteins provide many of the structural elements of a cell, and they help to bind cells together into tissues. Proteins, in the form of antibodies, protect animals from disease, and many hormones are proteins. Proteins control the activity of genes and regulate gene expression.

A protein molecule is very large compared with molecules of sugar or salt and consists of many amino acids joined together to form long chains, much as beads are arranged on a string. There are about 20 different amino acids that occur naturally in proteins. Proteins of similar function have similar amino acid composition and sequence. Although it is not yet possible to explain all of the functions of a protein from its amino acid sequence, established correlations between structure and function can be attributed to the properties of the amino acids that compose proteins.

Plants can synthesize all of the amino acids animals cannot, even though all of them are essential for life. Plants can grow in a medium containing inorganic nutrients that provide nitrogen, potassium, and other substances essential for growth. They utilize the carbon dioxide in the air during the process of photosynthesis to form organic compounds such as carbohydrates. Animals, however, must obtain organic nutrients from outside sources. Because the protein content of most plants is low, very large amounts of plant material are required by animals, such as ruminants (e.g., cows), that eat only plant material to meet their amino acid requirements. Nonruminant animals, including humans, obtain proteins principally from animals and their products—e.g., meat, milk, and eggs. The seeds of legumes are increasingly being used to prepare inexpensive protein-rich food (ser human nutrition).

The protein content of animal organs is usually much higher than that of the blood plasma. Muscles, for example, contain about 30 percent protein, the liver 20 to 30 percent, and red blood cells 30 percent. Higher percentages of protein are found in hair, bones, and other organs and tissues with a low water content. The quantity of free amino acids and peptides in animals is much smaller than the amount of protein protein molecules are produced in cells by the stepwise alignment of amino acids and are released into the body fluids only after synthesis is complete.

The high protein content of some organs does not mean that the importance of proteins is related to their amount in an organism or tissue on the contrary, some of the most important proteins, such as enzymes and hormones, occur in extremely small amounts. The importance of proteins is related principally to their function. All enzymes identified thus far are proteins. Enzymes, which are the catalysts of all metabolic reactions, enable an organism to build up the chemical substances necessary for life—proteins, nucleic acids, carbohydrates, and lipids—to convert them into other substances, and to degrade them. Life without enzymes is not possible. There are several protein hormones with important regulatory functions. In all vertebrates, the respiratory protein hemoglobin acts as oxygen carrier in the blood, transporting oxygen from the lung to body organs and tissues. A large group of structural proteins maintains and protects the structure of the animal body.


Titta på videon: Yttrandefrihet och idrott - Värdelös värdegrund - Svenska Bok- u0026 Mediemässan 2021 (Augusti 2022).